Вопрос, страница 98 - гдз по химии 11 класс учебник Кузнецова, Левкин

Задания в параграфе. Параграф 13. Скорость химической реакции. Катализ. Глава 4. Химические реакции - страница 98.

Условие.

Что вам известно о ферментах из курсов органической химии и общей биологии?

Решение.

Решение 2.

Из курса общей биологии

Из курса общей биологии известно, что ферменты (или энзимы) — это биологические катализаторы, которые ускоряют химические реакции в живых организмах. Ключевые аспекты включают:

• Природа: Подавляющее большинство ферментов являются глобулярными белками. Их каталитическая активность напрямую зависит от их уникальной третичной и четвертичной структуры. Существуют также РНК-молекулы с каталитической активностью, называемые рибозимами.
• Активный центр: Каждый фермент имеет особую область — активный центр. Это трехмерная структура, комплементарная молекуле субстрата (вещества, на которое действует фермент). Связывание субстрата с активным центром запускает каталитический процесс.
• Механизм действия: Для объяснения взаимодействия фермента и субстрата используют две модели. Модель «ключ-замок» предполагает, что активный центр идеально подходит к субстрату. Более современная модель «индуцированного соответствия» гласит, что при связывании субстрата фермент немного изменяет свою конформацию для более плотного прилегания, что и обеспечивает катализ.
• Специфичность: Ферменты обладают высокой специфичностью. Субстратная специфичность означает, что фермент действует только на один определенный субстрат или группу сходных субстратов. Специфичность действия означает, что фермент катализирует только один тип химического превращения.
• Условия активности: На активность ферментов влияют внешние факторы:
  • Температура: Для каждого фермента существует оптимальная температура, при которой его активность максимальна. При температурах выше оптимальной происходит денатурация белка, и он необратимо теряет свою активность.
  • pH (кислотность среды): Ферменты активны только в узком диапазоне pH. Отклонение от оптимального значения pH также приводит к денатурации. Например, пепсин в желудке работает в сильнокислой среде (pH 1.5-2.5), а трипсин в кишечнике — в слабощелочной (pH 7.5-8.5).
  • Концентрация субстрата: При увеличении концентрации субстрата скорость реакции растет до тех пор, пока все активные центры ферментов не будут заняты. После этого скорость реакции достигает максимума и перестает расти.

Ответ: Из курса общей биологии ферменты известны как белковые биологические катализаторы, ускоряющие реакции в живых клетках. Их работа определяется уникальной трехмерной структурой с активным центром, высокой специфичностью к субстрату и зависимостью от факторов среды, таких как температура и pH.

Из курса органической химии

С точки зрения органической химии, ферменты рассматриваются как высокоэффективные катализаторы, подчиняющиеся общим законам химии. Основные сведения:

• Химическая природа и катализ: Ферменты — это макромолекулы (в основном белки, состоящие из аминокислот), которые функционируют как катализаторы. Они увеличивают скорость реакции путем снижения ее энергии активации ($E_a$), предоставляя альтернативный, энергетически более выгодный путь реакции. При этом ферменты не изменяют общее изменение свободной энергии ($ \Delta G $) реакции и не смещают положение химического равновесия.
• Ферментативная кинетика: Скорость реакции, катализируемой ферментом, описывается уравнением Михаэлиса–Ментен. Оно связывает начальную скорость реакции ($v$) с концентрацией субстрата ($[S]$):
  $v = \frac{V_{max} \cdot [S]}{K_M + [S]}$
  где $V_{max}$ — максимальная скорость реакции при насыщении фермента субстратом, а $K_M$ (константа Михаэлиса) — концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной ($V_{max}/2$). $K_M$ характеризует сродство фермента к субстрату.
• Механизм катализа: Общая схема ферментативной реакции включает обратимое образование фермент-субстратного комплекса (ES) и последующее высвобождение продукта (P) и свободного фермента (E):
  $E + S \rightleftharpoons ES \rightarrow E + P$
• Кофакторы и коферменты: Многие ферменты для проявления активности нуждаются в небелковых компонентах.
  • Кофакторы — это неорганические ионы ($Fe^{2+}, Mg^{2+}, Zn^{2+}$ и др.).
  • Коферменты — это сложные органические молекулы, часто производные витаминов (например, НАД⁺, ФАД, кофермент А). Они участвуют в каталитическом акте, например, в качестве переносчиков электронов или функциональных групп.
• Классификация: По типу катализируемой реакции ферменты делятся на 6 основных классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы.

Ответ: Из курса органической химии ферменты — это сложные органические молекулы (преимущественно белки), функционирующие как катализаторы за счет снижения энергии активации. Их действие описывается кинетическими уравнениями (например, Михаэлиса–Ментен), а их активность часто зависит от наличия небелковых соединений — кофакторов и коферментов.