Страница 178 - гдз по химии 10 класс учебник Рудзитис, Фельдман

Что вам известно о белках из курса биологии?

Строение белков

Белки — это высокомолекулярные органические вещества, непериодические биополимеры, мономерами которых служат аминокислоты. В состав белков живых организмов входит 20 стандартных (протеиногенных) аминокислот. Каждая аминокислота имеет общую структуру: центральный атом углерода (α-углерод), связанный с аминогруппой ($-NH_2$), карбоксильной группой ($-COOH$), атомом водорода ($-H$) и уникальным боковым радикалом ($-R$). Именно радикалы отличают аминокислоты друг от друга и определяют их свойства.

Аминокислоты соединяются друг с другом в длинные цепи, называемые полипептидами, с помощью пептидных связей. Пептидная связь образуется в результате реакции поликонденсации между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой, при этом выделяется молекула воды. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи уникальна для каждого белка и определяет его дальнейшую структуру и функцию.

Ответ: Белки — это биополимеры, мономерами которых являются 20 видов аминокислот, соединенных в полипептидные цепи пептидными связями.

Уровни организации белковой молекулы

Пространственная структура белка определяет его биологическую активность. Выделяют четыре уровня организации белковой молекулы:

Первичная структура — это линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединенных прочными пептидными связями. Эта структура закодирована в гене (участке ДНК) и является основой для всех последующих уровней.

Вторичная структура — это локальное сворачивание полипептидной цепи в упорядоченные элементы, такие как α-спираль или β-складчатый лист. Эта структура стабилизируется множеством водородных связей между группами $–C=O$ и $–N–H$ пептидного остова.

Третичная структура — это общая трехмерная пространственная укладка одной полипептидной цепи в компактную структуру, называемую глобулой. Она формируется за счет различных взаимодействий между R-группами аминокислот: гидрофобных взаимодействий, водородных связей, ионных связей и дисульфидных мостиков (ковалентных связей между остатками аминокислоты цистеина). Именно третичная структура определяет специфическую функцию большинства белков.

Четвертичная структура — характерна не для всех белков. Она возникает при объединении нескольких полипептидных цепей (субъединиц) в единый функциональный комплекс. Субъединицы удерживаются вместе теми же типами связей, что и в третичной структуре (кроме пептидных). Примером может служить гемоглобин, состоящий из четырех субъединиц.

Ответ: Существует четыре уровня структурной организации белков: первичная (последовательность аминокислот), вторичная (α-спирали и β-листы), третичная (трехмерная глобула) и четвертичная (комплекс из нескольких полипептидных цепей), которые определяют их функции.

Функции белков

Белки выполняют в клетке и организме огромное количество жизненно важных функций, что связано с их структурным разнообразием:

Структурная (строительная): Являются основным строительным материалом клеток и тканей. Коллаген придает прочность соединительной ткани, кератин входит в состав волос, ногтей, рогов.

Каталитическая (ферментативная): Белки-ферменты (например, пепсин, каталаза) ускоряют биохимические реакции в тысячи и миллионы раз, являясь биологическими катализаторами.

Двигательная: Белки актин и миозин обеспечивают мышечное сокращение и другие формы клеточного движения (например, движение жгутиков и ресничек).

Транспортная: Переносят различные вещества. Гемоглобин транспортирует кислород и углекислый газ в крови, белки-переносчики в мембранах клеток транспортируют ионы и молекулы.

Регуляторная: Многие гормоны (например, инсулин, соматотропин) являются белками и регулируют обмен веществ и другие физиологические процессы.

Защитная: Антитела (иммуноглобулины) распознают и нейтрализуют чужеродные агенты (антигены). Фибриноген и тромбин участвуют в свертывании крови, защищая от кровопотерь.

Сигнальная (рецепторная): Белки-рецепторы, встроенные в клеточные мембраны, воспринимают сигналы из внешней среды (например, действие гормонов, нейромедиаторов) и передают их внутрь клетки.

Энергетическая: В крайних случаях (при длительном голодании) белки могут расщепляться с высвобождением энергии. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

Ответ: Белки выполняют множество ключевых функций в организме: структурную, каталитическую, двигательную, транспортную, регуляторную, защитную, сигнальную и энергетическую, обеспечивая все процессы жизнедеятельности.

Свойства белков

Одним из важнейших свойств белков является их способность к денатурации. Это процесс нарушения нативной (естественной) пространственной структуры белка (четвертичной, третичной и вторичной) под воздействием различных физических или химических факторов, таких как высокая температура, резкое изменение pH (кислотности среды), действие солей тяжелых металлов, облучение. При денатурации первичная структура, как правило, сохраняется, но белок теряет свою биологическую активность, так как она определяется именно его уникальной пространственной конформацией.

Денатурация может быть обратимой (ренатурация), если воздействие было слабым и кратковременным. В этом случае белок может самопроизвольно восстановить свою структуру и функцию. Сильное или длительное воздействие приводит к необратимой денатурации (например, при варке куриного яйца белок альбумин необратимо денатурирует).

Белки также различаются по растворимости в воде: глобулярные белки (например, альбумины) как правило растворимы, а фибриллярные (например, кератин, коллаген) — нерастворимы.

Ответ: Ключевыми свойствами белков являются способность к обратимой или необратимой денатурации — потере нативной структуры и функции под действием внешних факторов, а также различная растворимость в воде, зависящая от их структуры.

Как образуется водородная связь?

Как образуется водородная связь?

Водородная связь — это особый вид межмолекулярного (или внутримолекулярного) электростатического взаимодействия. Она возникает, когда атом водорода ($ \text{H} $), ковалентно связанный с сильно электроотрицательным элементом (чаще всего фтором $ \text{F} $, кислородом $ \text{O} $ или азотом $ \text{N} $), притягивается к другому электроотрицательному атому соседней молекулы (или другой части той же молекулы).

Механизм образования следующий. Из-за большой разницы в электроотрицательности общая электронная пара ковалентной связи (например, $ \text{O}-\text{H} $ в воде) сильно смещается к более электроотрицательному атому ($ \text{O} $). В результате на этом атоме возникает частичный отрицательный заряд (обозначается $ \delta^- $), а на атоме водорода — частичный положительный заряд ($ \delta^+ $). Положительно поляризованный атом водорода ($ \text{H}^{\delta+} $) одной молекулы начинает электростатически притягиваться к области повышенной электронной плотности на другом электроотрицательном атоме ($ \text{O}^{\delta-} $), который имеет неподеленные электронные пары, в соседней молекуле.

Это взаимодействие, которое принято обозначать тремя точками, значительно слабее ковалентной связи, но сильнее обычных межмолекулярных сил (ван-дер-ваальсовых). Например, водородная связь между молекулами воды выглядит так: $ \text{H}-\text{O}^{\delta-} \cdots \text{H}^{\delta+}-\text{O}-\text{H} $. Наличие таких связей объясняет уникальные свойства воды (например, высокую температуру кипения и плотность льда, которая меньше плотности жидкой воды), а также играет ключевую роль в формировании структуры жизненно важных молекул, таких как белки (вторичная структура) и ДНК (удержание двух цепей вместе).

Ответ: Водородная связь образуется за счет электростатического притяжения между атомом водорода, имеющим частичный положительный заряд ($ \text{H}^{\delta+} $) из-за его ковалентной связи с сильно электроотрицательным атомом (F, O, N), и неподеленной электронной парой другого электроотрицательного атома соседней молекулы.