Страница 183 - гдз по химии 10 класс учебник Рудзитис, Фельдман

1. Какие элементы входят в состав белков? Охарактеризуйте строение белковых молекул.

Какие элементы входят в состав белков?

Белки, или протеины, являются сложными высокомолекулярными органическими веществами. В их состав обязательно входят четыре основных химических элемента-органогена:

1. Углерод (C)
2. Водород (H)
3. Кислород (O)
4. Азот (N)

Среднее содержание азота в белках составляет около 16% от массы, что является их отличительной особенностью от углеводов и жиров.

Помимо этих четырех элементов, в состав многих белков входит сера (S). Она является компонентом аминокислот метионина и цистеина, которые играют важную роль в формировании пространственной структуры белковой молекулы.

В составе сложных белков, называемых протеидами, могут присутствовать и другие элементы. Например:

- Фосфор (P) в виде остатка фосфорной кислоты входит в состав фосфопротеидов (например, казеин молока).
- Железо (Fe) является ключевым компонентом гемоглобина и миоглобина, отвечающих за перенос кислорода.
- Ионы металлов, таких как магний (Mg), медь (Cu), цинк (Zn), марганец (Mn), часто входят в состав активных центров ферментов, выполняя каталитическую функцию.

Ответ: В состав всех белков обязательно входят углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N). Часто также встречается сера (S). В составе сложных белков могут содержаться фосфор (P), железо (Fe) и ионы различных металлов (Mg, Cu, Zn и др.).

Охарактеризуйте строение белковых молекул.

Белки являются биополимерами, то есть состоят из повторяющихся структурных единиц — мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты. Белковые молекулы имеют сложную пространственную организацию, которую принято разделять на четыре уровня.

Первичная структура — это линейная последовательность аминокислотных остатков, соединенных друг с другом прочными ковалентными пептидными связями ($ -CO-NH- $) в полипептидную цепь. Именно последовательность аминокислот определяет все последующие уровни организации и, в конечном счете, уникальные свойства и функции белка.

Вторичная структура — это способ укладки полипептидной цепи в более упорядоченные локальные структуры. Она образуется за счет водородных связей между атомами кислорода карбонильных групп ($ -C=O $) и атомами водорода аминогрупп ($ -N-H $) пептидного остова. Основными типами вторичной структуры являются:

- α-спираль: полипептидная цепь закручивается в виде спирали.
- β-складчатый лист (или β-структура): несколько участков полипептидной цепи располагаются параллельно или антипараллельно друг другу, образуя складчатую структуру.

Третичная структура — это общая трехмерная пространственная укладка всей полипептидной цепи. Она формируется в результате взаимодействий между боковыми группами (радикалами) аминокислот, которые могут находиться далеко друг от друга в первичной цепи. Эти взаимодействия включают гидрофобные взаимодействия, водородные связи, ионные связи (солевые мостики) и дисульфидные мостики (ковалентные связи между остатками аминокислоты цистеина). Третичная структура определяет специфическую биологическую активность белка.

Четвертичная структура — свойственна не всем белкам. Она представляет собой объединение нескольких полипептидных цепей (называемых субъединицами), каждая из которых имеет свою собственную третичную структуру, в единый функциональный белковый комплекс. Субъединицы в комплексе удерживаются вместе за счет тех же нековалентных взаимодействий, что и в третичной структуре. Классическим примером белка с четвертичной структурой является гемоглобин, состоящий из четырех субъединиц.

Ответ: Строение белковых молекул описывается четырьмя уровнями организации. Первичная структура — это последовательность аминокислот в цепи. Вторичная — локальная укладка цепи в α-спирали и β-листы. Третичная — общая трехмерная форма одной полипептидной цепи, определяющая ее функцию. Четвертичная — объединение нескольких цепей (субъединиц) в единый белковый комплекс.

2. Какие группы атомов и виды связей наиболее характерны для большинства белковых молекул?

Для большинства белковых молекул, которые являются полимерами аминокислот, характерны определенные группы атомов и виды химических связей, определяющие их сложную структуру и функции.

Характерные группы атомов

Белки построены из 20 стандартных α-аминокислот. В каждой аминокислоте центральный атом углерода (α-атом) связан с четырьмя заместителями:

• Аминогруппа ($ -NH_2 $), обладающая основными свойствами.
• Карбоксильная группа ($ -COOH $), обладающая кислотными свойствами.
• Атом водорода ($ -H $).
• Боковая цепь или радикал ($ -R $), уникальный для каждой аминокислоты.

При соединении аминокислот в полипептидную цепь карбоксильная группа одной аминокислоты реагирует с аминогруппой другой. В результате этого взаимодействия образуется пептидная группа (амидная группа) $ -CO-NH- $. Эта группа является ключевым повторяющимся звеном в основной цепи (остове) любой белковой молекулы.

Таким образом, наиболее характерными группами атомов для белков являются аминогруппы, карбоксильные группы и, как результат их взаимодействия, пептидные группы. Основные элементы, входящие в состав белков, — это углерод, водород, кислород и азот ($C, H, O, N$). Некоторые аминокислоты также содержат серу ($S$).

Характерные виды связей

Пространственная структура белка поддерживается за счет нескольких видов химических связей, соответствующих разным уровням его организации.

1. Пептидная связь. Это прочная ковалентная связь, которая формирует первичную структуру белка — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Она образуется в результате реакции конденсации между $ -COOH $ группой одной аминокислоты и $ -NH_2 $ группой другой:
   $ R_1-COOH + H_2N-R_2 \rightarrow R_1-CO-NH-R_2 + H_2O $
   Эта связь очень прочна и может быть разрушена только путем гидролиза.
2. Водородная связь. Это нековалентная связь, играющая важнейшую роль в стабилизации вторичной структуры белка (α-спиралей и β-листов). Она возникает между атомом кислорода карбонильной группы ($ >C=O $) одной пептидной связи и атомом водорода аминогруппы ($ >N-H $) другой пептидной связи в полипептидном остове. Водородные связи также участвуют в формировании третичной и четвертичной структур, возникая между полярными R-группами аминокислот.
3. Связи, стабилизирующие третичную и четвертичную структуры. Эти связи возникают между R-группами аминокислотных остатков и определяют конечную трехмерную форму белка. К ним относятся:
   • Гидрофобные взаимодействия. Неполярные (гидрофобные) R-группы стремятся избегать контакта с водой и собираются вместе внутри белковой глобулы. Это является главной движущей силой процесса сворачивания (фолдинга) белка.
   • Ионные связи (солевые мостики). Электростатическое притяжение между противоположно заряженными R-группами, например, между $ -COO^- $ аспарагиновой кислоты и $ -NH_3^+ $ лизина.
   • Дисульфидные мостики. Прочные ковалентные связи ($ -S-S- $) между атомами серы двух остатков аминокислоты цистеина. Они значительно укрепляют и фиксируют пространственную структуру белка.

Ответ: Для большинства белковых молекул наиболее характерными группами атомов являются аминогруппа ($ -NH_2 $) и карбоксильная группа ($ -COOH $), которые при соединении образуют пептидную группу ($ -CO-NH- $). Основные виды связей, определяющие структуру белка: пептидные связи (формируют первичную структуру), водородные связи (стабилизируют вторичную структуру), а также гидрофобные взаимодействия, ионные связи и дисульфидные мостики (формируют третичную и четвертичную структуры).

3. Где белки встречаются в природе и каково их значение?

Белки — это высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, состоящие из аминокислот. Они являются неотъемлемой частью всего живого на Земле.

Распространение белков в природе

Белки встречаются абсолютно во всех живых организмах, от вирусов до человека, и являются основой их структуры и жизнедеятельности. Они присутствуют в каждой клетке живого существа.

• В животных организмах белки составляют основу мышц (актин, миозин), кожи, волос, ногтей (кератин), соединительных тканей и костей (коллаген), а также содержатся в крови (гемоглобин, альбумины, фибриноген, антитела) и других биологических жидкостях.
• В растительных организмах белки содержатся в семенах (например, глютен в пшенице, легумин в бобовых), листьях (фермент РуБисКо является самым распространенным белком на планете), стеблях и корнях, выполняя структурные и ферментативные функции.
• У микроорганизмов (бактерий, архей, грибов) белки выполняют все ключевые функции, включая построение клеточных стенок, мембран, жгутиков, а также катализ метаболических реакций.
• Вирусы, неклеточные формы жизни, состоят из генетического материала (ДНК или РНК), заключенного в белковую оболочку — капсид.

Значение (функции) белков

Многообразие белков определяет их широчайший спектр функций в организме, которые жизненно важны:

• Структурная функция. Белки служат основным строительным материалом для клеток и тканей. Коллаген и эластин придают прочность и эластичность соединительной ткани, кератин образует волосы, ногти, перья, рога.
• Каталитическая (ферментативная) функция. Практически все биохимические реакции в клетке протекают при участии белков-ферментов, которые ускоряют их в миллионы раз. Примеры: пепсин в желудке расщепляет белки пищи, ДНК-полимераза участвует в репликации ДНК.
• Транспортная функция. Белки способны присоединять и переносить различные вещества. Гемоглобин переносит кислород от легких к тканям, альбумины крови транспортируют жирные кислоты и гормоны.
• Двигательная (моторная) функция. Обеспечивает все виды движения. Сокращение мышц происходит за счет взаимодействия белков актина и миозина.
• Защитная функция. Белки оберегают организм от вторжения патогенов и повреждений. Антитела (иммуноглобулины) нейтрализуют чужеродные агенты. Белки фибриноген и тромбин участвуют в свертывании крови, предотвращая кровопотерю.
• Регуляторная функция. Многие белки регулируют физиологические процессы. Например, белковые гормоны, такие как инсулин, регулируют уровень глюкозы в крови. Факторы транскрипции контролируют считывание информации с ДНК.
• Рецепторная (сигнальная) функция. Белки-рецепторы, встроенные в клеточные мембраны, воспринимают сигналы из внешней среды (например, действие гормонов, медиаторов) и передают их внутрь клетки, запуская ответную реакцию.
• Запасающая функция. Некоторые белки могут служить источником аминокислот для развивающегося организма. Примеры: овальбумин в яичном белке, казеин в молоке.
• Энергетическая функция. Является второстепенной. При недостатке углеводов и жиров белки могут расщепляться с высвобождением энергии (при расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии).

Ответ:

Белки встречаются во всех без исключения живых организмах (животных, растениях, грибах, бактериях) и вирусах, являясь основой их структуры и функционирования. Их значение колоссально и определяется множеством жизненно важных функций: структурной (строительный материал), каталитической (ферменты), транспортной (перенос веществ), двигательной (сокращение мышц), защитной (иммунитет, свертывание крови), регуляторной (гормоны), рецепторной (прием сигналов), запасающей и энергетической.

4. Опишите физические и химические свойства белков.

Физические свойства белков

Белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Их физические свойства очень разнообразны и зависят от состава и структуры.
1. Агрегатное состояние: В чистом виде белки — это твердые вещества, которые могут быть аморфными или кристаллическими.
2. Молекулярная масса: Белки имеют очень большие молекулярные массы, варьирующиеся от нескольких тысяч до нескольких миллионов дальтон (а.е.м.).
3. Растворимость в воде: По этому признаку белки делят на растворимые (например, альбумины и глобулины, образующие коллоидные растворы) и нерастворимые (например, фибриллярные белки, как кератин волос или коллаген). Растворимость сильно зависит от pH среды и температуры.
4. Набухание: Некоторые белки способны поглощать значительное количество воды, увеличиваясь в объеме (набухая). Например, желатин при набухании образует гель.
5. Денатурация: Это процесс нарушения нативной (природной) пространственной структуры белковой молекулы (вторичной, третичной, четвертичной) под действием различных факторов: высокой температуры, резкого изменения pH, действия солей тяжелых металлов, радиации, органических растворителей. Денатурация приводит к потере белком его биологической активности и изменению физических свойств, например, к снижению растворимости (коагуляции). Примером необратимой денатурации является варка куриного яйца. В некоторых случаях возможна обратная денатурация — ренатурация.

Ответ: Основные физические свойства белков включают их твердое агрегатное состояние, огромную молекулярную массу, различную растворимость в воде (от растворимых до нерастворимых), способность к набуханию и денатурации (утрате природной структуры) под воздействием внешних факторов.

Химические свойства белков

Химические свойства белков определяются наличием пептидных связей и функциональных групп в боковых цепях аминокислотных остатков.
1. Гидролиз: Это важнейшее свойство белков, представляющее собой разрушение пептидных связей при взаимодействии с водой. Гидролиз может протекать при нагревании в присутствии кислот, щелочей или ферментов (протеаз). В результате полного гидролиза белковая молекула распадается на составляющие ее аминокислоты. Процесс можно представить схемой: Белок + $n H_2O \xrightarrow{H^+, OH^- \text{ или ферменты}} \text{Смесь аминокислот}$.
2. Амфотерность: Белки являются амфотерными соединениями, так как содержат как кислотные (карбоксильные группы $-COOH$), так и основные (аминогруппы $-NH_2$) центры. В кислой среде они ведут себя как основания (присоединяют протоны, заряжаясь положительно), а в щелочной — как кислоты (отдают протоны, заряжаясь отрицательно). Существует значение pH, называемое изоэлектрической точкой, при котором суммарный заряд белка равен нулю, и его растворимость минимальна.
3. Качественные (цветные) реакции: Эти реакции используются для обнаружения белков и отдельных аминокислот в их составе.
- Биуретовая реакция: При добавлении к раствору белка раствора сульфата меди(II) в щелочной среде появляется фиолетовое окрашивание. Эта реакция доказывает наличие пептидных связей (минимум двух).
- Ксантопротеиновая реакция: При действии концентрированной азотной кислоты ($HNO_3$) на белки, содержащие ароматические аминокислоты (тирозин, триптофан), при нагревании появляется желтое окрашивание.
- Осаждение солями тяжелых металлов: Ионы тяжелых металлов (например, $Cu^{2+}$, $Pb^{2+}$, $Hg^{2+}$) вызывают необратимую денатурацию и осаждение белков.
4. Горение: При сжигании белки разлагаются с образованием углекислого газа, воды, азота и других веществ, издавая характерный запах жженых перьев или волос.

Ответ: Ключевые химические свойства белков — это способность к гидролизу до аминокислот, амфотерность (проявление кислотных и основных свойств), а также вступление в качественные цветные реакции (биуретовую, ксантопротеиновую) и необратимое осаждение под действием солей тяжелых металлов.

5. Как можно доказать наличие белков в продуктах питания, в шерстяных и шёлковых тканях?

Для доказательства наличия белков в различных веществах используют качественные реакции, основанные на определённых химических свойствах белков или продуктов их разложения.

Доказательство наличия белков в продуктах питания

Для обнаружения белка в пищевых продуктах (например, в молоке, курином бульоне, растворе яичного белка) можно использовать цветные реакции.

1. Биуретовая реакция. Это универсальная реакция на пептидные связи, которые соединяют аминокислоты в белках. Для её проведения необходимо к исследуемому раствору добавить сначала раствор щёлочи (например, гидроксида натрия $NaOH$), а затем несколько капель раствора сульфата меди(II) $CuSO_4$. Появление фиолетового или сине-фиолетового окрашивания доказывает присутствие белка.

2. Ксантопротеиновая реакция. Эта реакция позволяет обнаружить белки, в состав которых входят аминокислоты с ароматическими кольцами (например, тирозин, триптофан). К пробе продукта добавляют концентрированную азотную кислоту $HNO_3$ и осторожно нагревают. При наличии белка появляется жёлтое окрашивание. Если после охлаждения добавить к смеси избыток раствора аммиака $NH_3 \cdot H_2O$ или щёлочи, окраска изменится на оранжевую.

Доказательство наличия белков в шерстяных и шёлковых тканях

Шерсть (кератин) и натуральный шёлк (фиброин) являются волокнами белкового происхождения. Их можно идентифицировать несколькими способами.

1. Проба на горение. Это самый простой и наглядный способ. Небольшой образец ткани или нити поджигают. Белковые волокна горят медленно, спекаясь, и обычно самозатухают, если их убрать из пламени. Важнейшим признаком является характерный запах палёных волос или жжёного рога. После сгорания остаётся хрупкий чёрный остаток, который легко крошится. (Для сравнения: растительные волокна, как хлопок, горят быстро с запахом жжёной бумаги, а синтетические — плавятся).

2. Ксантопротеиновая реакция. Эту реакцию можно провести и непосредственно на ткани. Если на шерстяную или шёлковую ткань капнуть концентрированной азотной кислотой $HNO_3$, на ней появится характерное жёлтое пятно. Последующая обработка этого пятна каплей раствора аммиака придаст ему оранжевый цвет.

Ответ: Наличие белков можно доказать следующими способами: в продуктах питания — с помощью биуретовой реакции (появление фиолетового окрашивания от действия щёлочи и сульфата меди(II)) и ксантопротеиновой реакции (появление жёлтого и затем оранжевого окрашивания от действия концентрированной азотной кислоты и аммиака); в шерстяных и шёлковых тканях — по характерному запаху жжёного пера при горении, а также с помощью ксантопротеиновой реакции.

6. Сколько различных трипептидов может образоваться при сочетании трёх аминокислот (по выбору)? Составьте уравнения соответствующих реакций.

Сколько различных трипептидов может образоваться при сочетании трёх аминокислот (по выбору)?

Трипептид состоит из трёх аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Свойства трипептида зависят не только от того, какие аминокислоты входят в его состав, но и от последовательности их расположения.

Если мы выберем три различные аминокислоты (например, A, B и C), то количество возможных уникальных последовательностей (трипептидов) будет равно числу перестановок из трёх элементов.

Число перестановок из $n$ элементов вычисляется по формуле: $N = n!$

В нашем случае $n=3$, поэтому количество различных трипептидов равно: $N = 3! = 3 \times 2 \times 1 = 6$

Для трёх различных аминокислот A, B и C возможны следующие 6 комбинаций:

• A-B-C
• A-C-B
• B-A-C
• B-C-A
• C-A-B
• C-B-A

Ответ: при сочетании трёх различных аминокислот может образоваться 6 различных трипептидов.

Составьте уравнения соответствующих реакций.

Для составления уравнений реакций выберем три аминокислоты: глицин (Гли), аланин (Ала) и валин (Вал).

Их химические формулы:

• Глицин (аминоуксусная кислота): $H_2N-CH_2-COOH$
• Аланин ($\alpha$-аминопропионовая кислота): $H_2N-CH(CH_3)-COOH$
• Валин ($\alpha$-аминоизовалериановая кислота): $H_2N-CH(CH(CH_3)_2)-COOH$

Образование трипептида происходит в результате реакции поликонденсации. Карбоксильная группа (-COOH) одной аминокислоты реагирует с аминогруппой (-NH₂) другой аминокислоты с образованием пептидной связи (-CO-NH-) и выделением молекулы воды. Для образования трипептида образуются две пептидные связи и выделяются две молекулы воды.

Ниже приведено уравнение реакции образования одного из шести возможных изомеров — глицил-аланил-валина (Гли-Ала-Вал):

$\underset{\text{Глицин}}{H_2N-CH_2-COOH} + \underset{\text{Аланин}}{H_2N-CH(CH_3)-COOH} + \underset{\text{Валин}}{H_2N-CH(CH(CH_3)_2)-COOH} \rightarrow \underset{\text{Глицил-аланил-валин}}{H_2N-CH_2-CO-NH-CH(CH_3)-CO-NH-CH(CH(CH_3)_2)-COOH} + 2H_2O$

Ответ: уравнение реакции образования трипептида глицил-аланил-валина: $H_2N-CH_2-COOH + H_2N-CH(CH_3)-COOH + H_2N-CH(CH(CH_3)_2)-COOH} \rightarrow H_2N-CH_2-CO-NH-CH(CH_3)-CO-NH-CH(CH(CH_3)_2)-COOH} + 2H_2O$.

7. Какие вещества образуются при гидролизе белков в организме? Охарактеризуйте роль белков в процессах жизнедеятельности человека и животных.

Какие вещества образуются при гидролизе белков в организме?

Гидролиз белков в организме человека и животных — это ферментативный процесс расщепления сложных белковых молекул (полимеров) на их составные части (мономеры). Этот процесс происходит в желудочно-кишечном тракте и включает несколько этапов:
1. В желудке, в кислой среде, фермент пепсин начинает расщеплять белки до более коротких полипептидных цепей.
2. В тонком кишечнике, в щелочной среде, ферменты поджелудочной железы (трипсин, химотрипсин) продолжают гидролиз, расщепляя полипептиды на более мелкие пептиды.
3. Завершается процесс под действием ферментов-пептидаз, которые расщепляют пептиды до конечных продуктов.

Конечными продуктами полного гидролиза белков являются аминокислоты. Именно аминокислоты всасываются в кровь через стенки тонкого кишечника и затем используются клетками организма для синтеза собственных, специфичных для данного организма белков, а также могут быть использованы в качестве источника энергии.

Общую схему гидролиза белка можно представить следующим образом:
$ \text{Белок} \xrightarrow[+\text{H}_2\text{O}]{\text{ферменты}} \text{Полипептиды} \xrightarrow[+\text{H}_2\text{O}]{\text{ферменты}} \text{Аминокислоты} $

Ответ: При гидролизе белков в организме образуются аминокислоты.

Охарактеризуйте роль белков в процессах жизнедеятельности человека и животных.

Белки выполняют огромное количество жизненно важных функций в организме человека и животных, являясь основой структуры и функционирования всех клеток. Их роль многообразна и незаменима.

Основные функции белков:

Структурная (строительная) функция. Белки — главный строительный материал организма. Они входят в состав клеточных мембран, цитоскелета, а также образуют основу тканей. Например, коллаген и эластин — основа соединительной ткани (кости, хрящи, сухожилия), а кератин — основа волос, ногтей, рогов и перьев.

Каталитическая (ферментативная) функция. Практически все биохимические реакции в организме катализируются (ускоряются) белками-ферментами. Без ферментов обмен веществ был бы невозможен. Примеры: пепсин в желудке расщепляет белки, амилаза в слюне — углеводы, ДНК-полимераза обеспечивает синтез ДНК.

Транспортная функция. Белки осуществляют перенос веществ внутри организма. Гемоглобин транспортирует кислород кровью, сывороточный альбумин переносит жирные кислоты и гормоны, а белки-переносчики в мембранах клеток обеспечивают транспорт ионов и молекул внутрь клетки и из нее.

Защитная функция. Белки защищают организм от патогенов и повреждений. Антитела (иммуноглобулины) распознают и нейтрализуют чужеродные агенты (вирусы, бактерии). Белки фибриноген и тромбин участвуют в свертывании крови, предотвращая кровопотерю.

Регуляторная функция. Многие белки являются гормонами, которые регулируют различные физиологические процессы. Например, инсулин регулирует уровень сахара в крови, а соматотропин (гормон роста) контролирует рост и развитие организма.

Сократительная (двигательная) функция. Все виды движения (мышечное сокращение, движение ресничек и жгутиков, перемещение хромосом при делении клетки) обеспечиваются специальными сократительными белками, такими как актин и миозин.

Сигнальная функция. Белки-рецепторы, расположенные на поверхности клеток, принимают сигналы из внешней среды (например, действие гормонов, нейромедиаторов) и передают их внутрь клетки, запуская клеточный ответ. Например, родопсин в сетчатке глаза реагирует на свет.

Энергетическая функция. Белки могут служить источником энергии, хотя это их второстепенная роль. При окислении 1 г белка выделяется около 17,6 кДж энергии. Организм использует белки для получения энергии при недостатке углеводов и жиров.

Запасающая функция. Некоторые белки могут накапливаться и служить резервом аминокислот или других веществ. Например, казеин в молоке и овальбумин в яйце служат питанием для развивающегося эмбриона, а ферритин запасает железо в печени.

Ответ: Белки играют ключевую роль в жизнедеятельности, выполняя множество функций: строительную, каталитическую, транспортную, защитную, регуляторную, двигательную, сигнальную, энергетическую и запасающую, тем самым обеспечивая структуру, обмен веществ и все проявления жизни организма.

1. При денатурации белка сохраняется структура его молекулы

1) первичная

2) вторичная

3) третичная

4) четвертичная

1. Денатурация белка — это процесс нарушения его нативной (естественной) пространственной структуры под воздействием различных факторов, таких как высокая температура, изменение pH, действие химических веществ (спирты, кислоты, щелочи) или механическое воздействие. В результате этого процесса белок теряет свою биологическую активность. Чтобы понять, какая структура сохраняется, нужно рассмотреть все уровни организации белковой молекулы.

Белки имеют четыре уровня структурной организации:
Первичная структура — это линейная последовательность аминокислот, соединенных между собой прочными ковалентными пептидными связями. Эта последовательность уникальна для каждого белка и кодируется генетически.
Вторичная структура — это локальная укладка полипептидной цепи в α-спирали или β-слои. Эта структура стабилизируется водородными связями между атомами пептидного остова.
Третичная структура — это полная трехмерная укладка всей полипептидной цепи в пространстве, образующая глобулу. Она поддерживается слабыми взаимодействиями между боковыми радикалами аминокислот: водородными связями, ионными связями, гидрофобными взаимодействиями, а также ковалентными дисульфидными мостиками.
Четвертичная структура — это объединение нескольких полипептидных цепей (субъединиц) в один функциональный белковый комплекс. Она поддерживается теми же типами связей, что и третичная структура.

Во время денатурации происходит разрыв слабых связей (водородных, ионных, гидрофобных), которые ответственны за поддержание вторичной, третичной и четвертичной структур. В результате белковая молекула разворачивается, теряя свою сложную пространственную форму. Однако прочные пептидные связи, образующие первичную структуру, при денатурации (в условиях, не приводящих к гидролизу) не разрушаются.

Таким образом, при денатурации белка сохраняется только его первичная структура — последовательность аминокислот в цепи.

Ответ: 1) первичная.

2. Первичная структура молекулы белка существует за счёт образования

1) пептидных связей

2) водородных связей

3) дисульфидных связей

4) ионных связей

2. Первичная структура белка — это линейная последовательность аминокислотных остатков, соединенных в определенном порядке в полипептидную цепь. Эта последовательность закодирована в ДНК и является фундаментальной характеристикой любого белка.

Связи, которые соединяют отдельные аминокислоты в эту цепь, называются пептидными связями. Пептидная связь является ковалентной и образуется в результате реакции конденсации между карбоксильной группой (-COOH) одной аминокислоты и аминогруппой (-NH₂) другой аминокислоты. При этом отщепляется молекула воды. Именно эти прочные связи формируют остов полипептидной цепи, то есть её первичную структуру.

Другие типы связей, представленные в вариантах, отвечают за формирование более высоких уровней организации белковой молекулы:

• Водородные связи возникают между карбонильными и амидными группами пептидного остова и стабилизируют вторичную структуру (α-спирали и β-листы).
• Дисульфидные связи (мостики между атомами серы в аминокислоте цистеин) и ионные связи (между противоположно заряженными боковыми группами аминокислот) участвуют в формировании и стабилизации третичной и четвертичной структур.

Таким образом, именно пептидные связи определяют сам факт существования и последовательность аминокислот в первичной структуре белка.

Ответ: 1) пептидных связей.