Номер 2, страница 183 - гдз по химии 10 класс учебник Рудзитис, Фельдман

2. Какие группы атомов и виды связей наиболее характерны для большинства белковых молекул?

Для большинства белковых молекул, которые являются полимерами аминокислот, характерны определенные группы атомов и виды химических связей, определяющие их сложную структуру и функции.

Характерные группы атомов

Белки построены из 20 стандартных α-аминокислот. В каждой аминокислоте центральный атом углерода (α-атом) связан с четырьмя заместителями:

• Аминогруппа ($ -NH_2 $), обладающая основными свойствами.
• Карбоксильная группа ($ -COOH $), обладающая кислотными свойствами.
• Атом водорода ($ -H $).
• Боковая цепь или радикал ($ -R $), уникальный для каждой аминокислоты.

При соединении аминокислот в полипептидную цепь карбоксильная группа одной аминокислоты реагирует с аминогруппой другой. В результате этого взаимодействия образуется пептидная группа (амидная группа) $ -CO-NH- $. Эта группа является ключевым повторяющимся звеном в основной цепи (остове) любой белковой молекулы.

Таким образом, наиболее характерными группами атомов для белков являются аминогруппы, карбоксильные группы и, как результат их взаимодействия, пептидные группы. Основные элементы, входящие в состав белков, — это углерод, водород, кислород и азот ($C, H, O, N$). Некоторые аминокислоты также содержат серу ($S$).

Характерные виды связей

Пространственная структура белка поддерживается за счет нескольких видов химических связей, соответствующих разным уровням его организации.

1. Пептидная связь. Это прочная ковалентная связь, которая формирует первичную структуру белка — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Она образуется в результате реакции конденсации между $ -COOH $ группой одной аминокислоты и $ -NH_2 $ группой другой:
   $ R_1-COOH + H_2N-R_2 \rightarrow R_1-CO-NH-R_2 + H_2O $
   Эта связь очень прочна и может быть разрушена только путем гидролиза.
2. Водородная связь. Это нековалентная связь, играющая важнейшую роль в стабилизации вторичной структуры белка (α-спиралей и β-листов). Она возникает между атомом кислорода карбонильной группы ($ >C=O $) одной пептидной связи и атомом водорода аминогруппы ($ >N-H $) другой пептидной связи в полипептидном остове. Водородные связи также участвуют в формировании третичной и четвертичной структур, возникая между полярными R-группами аминокислот.
3. Связи, стабилизирующие третичную и четвертичную структуры. Эти связи возникают между R-группами аминокислотных остатков и определяют конечную трехмерную форму белка. К ним относятся:
   • Гидрофобные взаимодействия. Неполярные (гидрофобные) R-группы стремятся избегать контакта с водой и собираются вместе внутри белковой глобулы. Это является главной движущей силой процесса сворачивания (фолдинга) белка.
   • Ионные связи (солевые мостики). Электростатическое притяжение между противоположно заряженными R-группами, например, между $ -COO^- $ аспарагиновой кислоты и $ -NH_3^+ $ лизина.
   • Дисульфидные мостики. Прочные ковалентные связи ($ -S-S- $) между атомами серы двух остатков аминокислоты цистеина. Они значительно укрепляют и фиксируют пространственную структуру белка.

Ответ: Для большинства белковых молекул наиболее характерными группами атомов являются аминогруппа ($ -NH_2 $) и карбоксильная группа ($ -COOH $), которые при соединении образуют пептидную группу ($ -CO-NH- $). Основные виды связей, определяющие структуру белка: пептидные связи (формируют первичную структуру), водородные связи (стабилизируют вторичную структуру), а также гидрофобные взаимодействия, ионные связи и дисульфидные мостики (формируют третичную и четвертичную структуры).