Страница 269 - гдз по химии 9 класс учебник Габриелян

Лабораторный опыт № 44. Денатурация белка

Если в пробирку с раствором яичного белка добавить несколько капель раствора соли тяжёлого металла, например нитрата свинца (II), образуется белый осадок — белок денатурирует.

Проделайте тот же опыт, прилив к раствору белка немного этилового спирта.

Решение

Опыт, описанный в задании, демонстрирует денатурацию белка под действием этилового спирта. Денатурация — это процесс нарушения нативной (природной) пространственной структуры белковой молекулы, что приводит к потере ее биологической активности и физико-химических свойств, в частности растворимости.

Наблюдение

При добавлении к раствору яичного белка (который в основном состоит из белка альбумина) небольшого количества этилового спирта ($C_2H_5OH$) наблюдается помутнение раствора и выпадение белого хлопьевидного осадка.

Объяснение

Механизм денатурации белка под действием спирта заключается в следующем:

1. Этиловый спирт является сильным дегидратирующим (водоотнимающим) агентом. Молекулы спирта отнимают у белковых молекул их гидратную оболочку — связанные молекулы воды, которые стабилизируют структуру белка в растворе. Лишившись этой оболочки, белковые молекулы теряют растворимость.

2. Спирт разрушает слабые водородные связи внутри белковой глобулы, которые играют ключевую роль в поддержании ее третичной структуры (пространственной укладки полипептидной цепи).

В результате этих воздействий белковые молекулы разворачиваются, а их гидрофобные участки, которые ранее были скрыты внутри, оказываются на поверхности. Стремясь избежать контакта с полярным растворителем (водой и спиртом), эти участки слипаются друг с другом (агрегируют), что и приводит к образованию видимого нерастворимого осадка.

Таким образом, и этиловый спирт, и соли тяжёлых металлов вызывают денатурацию белка. Однако механизм их действия различен: соли тяжелых металлов (например, $Pb^{2+}$) взаимодействуют с отрицательно заряженными функциональными группами и атомами серы в белке, в то время как спирт действует преимущественно как дегидратирующий агент и разрушитель водородных связей. В обоих случаях денатурация является необратимой.

Ответ: При добавлении к раствору яичного белка этилового спирта произойдет денатурация белка, которая проявится в виде выпадения белого хлопьевидного осадка.

1. Используя свои знания по биологии, а также ресурсы Интернета, подготовьте презентацию о функциях белков в живом организме.

Белки — это высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислот, соединенных пептидной связью. Они выполняют в живых организмах огромное множество жизненно важных функций, которые определяются уникальной последовательностью аминокислот и пространственной структурой каждой белковой молекулы.

1. Структурная (строительная) функция

Белки являются основным строительным материалом клеток и тканей организма. Они образуют цитоскелет клеток, входят в состав клеточных мембран, обеспечивают прочность и эластичность тканей. Например, коллаген — главный компонент соединительных тканей (хрящей, сухожилий, костей, кожи), придающий им прочность. Кератин составляет основу волос, ногтей, перьев и рогов. Эластин позволяет тканям, таким как кожа и стенки кровеносных сосудов, растягиваться и возвращаться в исходное состояние.
Ответ: Структурные белки формируют каркас и основу всех клеток и тканей живого организма.

2. Ферментативная (каталитическая) функция

Одна из важнейших функций белков. Белки-ферменты (энзимы) являются биологическими катализаторами, ускоряющими практически все биохимические реакции в клетке в миллионы раз. Каждый фермент обладает высокой специфичностью, то есть катализирует только одну или несколько сходных реакций. Примеры ферментов: пепсин в желудке расщепляет белки, амилаза в слюне и кишечнике расщепляет крахмал, а ДНК-полимераза участвует в репликации (удвоении) ДНК.
Ответ: Белки-ферменты катализируют биохимические реакции, обеспечивая протекание всех процессов жизнедеятельности.

3. Транспортная функция

Транспортные белки отвечают за перенос различных веществ как внутри клеток, так и по всему организму. Самый известный пример — гемоглобин, который содержится в эритроцитах и переносит кислород от легких к тканям и углекислый газ в обратном направлении. Альбумин плазмы крови транспортирует жирные кислоты, гормоны и лекарственные вещества. В клеточных мембранах находятся белки-каналы и белки-переносчики, которые обеспечивают транспорт ионов и молекул через мембрану.
Ответ: Транспортные белки осуществляют перенос жизненно важных молекул и ионов по организму и через клеточные мембраны.

4. Двигательная (моторная) функция

Все виды движения в живых организмах обеспечиваются специальными сократительными белками. Взаимодействие белков актина и миозина лежит в основе мышечного сокращения, которое обеспечивает как передвижение всего организма, так и работу внутренних органов (например, сердца). Белок тубулин образует микротрубочки, участвующие в движении жгутиков и ресничек, а также в перемещении хромосом во время деления клетки.
Ответ: Двигательные белки преобразуют химическую энергию в механическую работу, обеспечивая все формы движения.

5. Защитная функция

Белки играют ключевую роль в защите организма от повреждений и вторжения чужеродных агентов. Иммунная система вырабатывает антитела (иммуноглобулины) — белки, которые распознают и нейтрализуют бактерии, вирусы и другие патогены. Белки фибриноген и тромбин участвуют в процессе свертывания крови, предотвращая кровопотерю и защищая от проникновения инфекции через раны. Фермент лизоцим, содержащийся в слюне и слезах, разрушает клеточные стенки бактерий.
Ответ: Защитные белки обеспечивают иммунный ответ, свертывание крови и другие механизмы защиты организма.

6. Регуляторная функция

Многие белки регулируют различные физиологические процессы. Белки-гормоны, такие как инсулин и глюкагон, контролируют уровень сахара в крови. Соматотропин (гормон роста) стимулирует рост организма. Кроме того, существуют белки (факторы транскрипции), которые регулируют активность генов, связываясь с ДНК и контролируя синтез других белков.
Ответ: Регуляторные белки координируют и контролируют обмен веществ, рост, развитие и активность генов.

7. Сигнальная (рецепторная) функция

В клеточные мембраны встроены белки-рецепторы, способные распознавать и связывать определенные сигнальные молекулы (гормоны, нейромедиаторы) и передавать сигнал внутрь клетки, запуская клеточный ответ. Например, родопсин в сетчатке глаза — это белок-рецептор, который улавливает свет. Рецепторы к инсулину на поверхности клеток позволяют им реагировать на этот гормон.
Ответ: Белки-рецепторы позволяют клеткам воспринимать сигналы из окружающей среды и от других клеток, обеспечивая межклеточную коммуникацию.

8. Запасающая (резервная) функция

Некоторые белки служат резервным источником аминокислот и энергии для организма, особенно на ранних стадиях развития. Например, овальбумин яичного белка и казеин молока являются питательными веществами для зародыша и новорожденного соответственно. Белок ферритин запасает железо в печени и селезенке.
Ответ: Запасающие белки служат резервом аминокислот и других необходимых веществ для нужд организма.

9. Энергетическая функция

Хотя основной источник энергии для организма — это углеводы и жиры, белки также могут использоваться в качестве "топлива". Это происходит в крайних случаях, например, при длительном голодании, когда другие источники энергии исчерпаны. При расщеплении 1 грамма белка выделяется около 17,6 кДж энергии. Однако использование белков для энергетических нужд невыгодно, так как при этом тратятся важные структурные и функциональные компоненты организма.
Ответ: В экстренных ситуациях белки могут расщепляться с выделением энергии для поддержания жизнедеятельности.

2. Используя ресурсы Интернета, подготовьте презентацию о значении денатурации белков для живых организмов.

Презентация на тему: "Значение денатурации белков для живых организмов"

1. Что такое денатурация белков?

Денатурация — это процесс нарушения нативной (естественной) пространственной структуры белковой молекулы под воздействием различных факторов. Белки имеют четыре уровня структурной организации:

• Первичная структура — последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями. При денатурации она обычно сохраняется.
• Вторичная структура (α-спирали и β-складчатые слои) — укладка полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями.
• Третичная структура — трехмерная укладка полипептидной цепи в пространстве (глобула).
• Четвертичная структура — объединение нескольких белковых молекул (субъединиц) в единый комплекс.

В ходе денатурации происходит разрушение четвертичной, третичной и вторичной структур, что ведет к потере белком его биологических функций.

Факторы, вызывающие денатурацию (денатурирующие агенты):

• Физические: высокая температура, ультрафиолетовое и рентгеновское излучение, высокое давление, механическое воздействие (например, интенсивное встряхивание).
• Химические: резкое изменение pH (действие сильных кислот и щелочей), соли тяжелых металлов (свинец, ртуть), органические растворители (спирт, ацетон), детергенты.

Денатурация может быть обратимой (ренатурация), если денатурирующий фактор действовал недолго и не был слишком сильным. В этом случае после устранения фактора белок может самопроизвольно восстановить свою структуру и функцию. Если же воздействие было сильным или привело к агрегации (слипанию) белковых молекул, процесс становится необратимым.

Ответ: Денатурация — это утрата белком своей сложной пространственной структуры (вторичной, третичной, четвертичной) под влиянием физических или химических факторов, что приводит к потере его биологической активности. Этот процесс может быть обратимым или необратимым.

2. Положительное значение денатурации

Несмотря на то, что денатурация часто ассоциируется с повреждением, в некоторых случаях она играет ключевую положительную роль в процессах жизнедеятельности.

• Пищеварение: Это один из самых ярких примеров полезной денатурации. Белки, поступающие с пищей, в желудке подвергаются действию соляной кислоты. Кислая среда вызывает их денатурацию — белковые клубки разворачиваются. Это делает полипептидные цепи доступными для действия пищеварительных ферментов (пепсина, а затем трипсина), которые расщепляют их до аминокислот. Без предварительной денатурации переваривание белков было бы крайне неэффективным.
• Иммунный ответ: Защитная реакция организма на инфекцию часто включает повышение температуры тела (лихорадку). Небольшое повышение температуры помогает денатурировать белки чужеродных микроорганизмов (бактерий, вирусов), нарушая их жизнедеятельность и размножение. В то же время белки человека более устойчивы к таким изменениям.
• Применение в быту и промышленности: Термическая обработка пищи (варка, жарка) — это процесс денатурации белков. Например, при варке яйца жидкий прозрачный альбумин превращается в плотную белую массу. Это не только меняет консистенцию продукта, но и обеззараживает его и облегчает усвоение. В биотехнологии управляемая денатурация используется, например, в методе ПЦР (полимеразная цепная реакция) для разделения цепей ДНК.

Ответ: Положительное значение денатурации заключается в ее незаменимой роли в пищеварении (облегчение расщепления белков ферментами), участии в защитных реакциях организма (например, при лихорадке), а также широком использовании в кулинарии для приготовления и обеззараживания пищи.

3. Отрицательное значение денатурации

Неконтролируемая денатурация собственных белков организма является крайне опасным и часто губительным процессом.

• Потеря биологической функции: Функция белка неразрывно связана с его уникальной трехмерной структурой. При денатурации эта структура нарушается, и белок перестает выполнять свою роль. Белки-ферменты теряют каталитическую активность, транспортные белки (как гемоглобин) — способность переносить вещества, а структурные белки (как коллаген) — свою прочность.
• Причина заболеваний и патологий:
  • Высокая температура: Сильная лихорадка (температура тела выше 42°C) смертельно опасна, так как вызывает необратимую денатурацию жизненно важных белков, в первую очередь в центральной нервной системе.
  • Ожоги: Термические и химические ожоги вызывают массовую денатурацию белков в клетках кожи и подлежащих тканей, что приводит к их гибели (некрозу).
  • Отравления: Ионы тяжелых металлов (ртуть, свинец, кадмий) связываются с сульфгидрильными группами (-SH) в аминокислоте цистеине, нарушая третичную структуру многих ферментов и вызывая их необратимую денатурацию. Это приводит к тяжелым отравлениям.
  • Прионные болезни: Такие заболевания, как болезнь Крейтцфельдта-Якоба, вызываются неправильно свернутыми белками — прионами. Они способны вызывать "цепную реакцию", заставляя нормальные белки также изменять свою структуру, агрегировать и образовывать нерастворимые отложения, что ведет к разрушению нервной ткани.
• Влияние факторов окружающей среды: Изменение кислотности (например, кислотные дожди) или температуры водоемов может привести к денатурации белков у водных организмов, вызывая их массовую гибель и нарушая баланс в экосистеме.

Ответ: Отрицательное значение денатурации состоит в потере белками их жизненно важных функций, что лежит в основе многих заболеваний и патологических состояний, таких как тепловой удар, ожоги, отравления тяжелыми металлами и прионные болезни. Неконтролируемая денатурация белков в организме может привести к гибели клеток, тканей и всего организма.

4. Выводы

Денатурация белков — это фундаментальный процесс, имеющий двойственное значение для живых организмов.

С одной стороны, это необходимый этап в переваривании пищи и элемент защитных реакций организма. Управляемая денатурация широко используется человеком в кулинарии и биотехнологии.

С другой стороны, неконтролируемая денатурация собственных белков организма под действием высоких температур, химических веществ или в результате болезней приводит к нарушению клеточных функций и может стать причиной смерти.

Таким образом, поддержание стабильности белковых структур является одним из важнейших условий для нормальной жизнедеятельности любого организма.

Ответ: Денатурация белков является процессом с двойственным значением: она жизненно необходима для таких процессов, как пищеварение, но в то же время неконтролируемая денатурация собственных белков организма губительна и лежит в основе многих патологий. Понимание этого процесса имеет огромное значение для медицины, биологии и пищевой промышленности.

1. Какие функциональные группы вы знаете? Принадлежность к каким классам органических веществ определяют эти функциональные группы? Какие функциональные группы содержатся в молекулах аминокислот?

Решение

Какие функциональные группы вы знаете? Принадлежность к каким классам органических веществ определяют эти функциональные группы?

Функциональная группа — это атом или группа атомов в молекуле, которая определяет её принадлежность к определённому классу органических соединений и обуславливает её характерные химические свойства. Существует множество функциональных групп, вот некоторые из наиболее распространённых:

• Гидроксильная группа ($ -OH $). Определяет класс спиртов, если связана с алифатическим углеводородным радикалом (например, этанол $ C_2H_5OH $), и класс фенолов, если связана непосредственно с атомом углерода ароматического кольца (например, фенол $ C_6H_5OH $).
• Карбонильная группа (кетогруппа) ($ >C=O $). В зависимости от её расположения в молекуле, выделяют:
  • Альдегиды, если карбонильная группа связана с атомом водорода и углеводородным радикалом (образуя альдегидную группу $ -CHO $). Пример: уксусный альдегид $ CH_3CHO $.
  • Кетоны, если карбонильная группа связана с двумя углеводородными радикалами. Пример: ацетон (пропанон) $ CH_3-C(O)-CH_3 $.
• Карбоксильная группа ($ -COOH $). Представляет собой сочетание карбонильной и гидроксильной групп. Её наличие определяет класс карбоновых кислот. Пример: уксусная кислота $ CH_3COOH $.
• Аминогруппа ($ -NH_2 $). Группа, содержащая атом азота. Соединения с этой группой относятся к классу аминов. Пример: метиламин $ CH_3NH_2 $.
• Сложноэфирная группа ($ -COO- $). Образуется при взаимодействии спиртов и карбоновых кислот, определяет класс сложных эфиров. Пример: этилацетат $ CH_3COOC_2H_5 $.
• Простая эфирная связь ($ -O- $). Атом кислорода, связанный с двумя углеводородными радикалами, определяет класс простых эфиров. Пример: диэтиловый эфир $ C_2H_5-O-C_2H_5 $.
• Нитрогруппа ($ -NO_2 $). Наличие этой группы определяет класс нитросоединений. Пример: нитробензол $ C_6H_5NO_2 $.

Какие функциональные группы содержатся в молекулах аминокислот?

Аминокислоты — это органические гетерофункциональные соединения, в молекулах которых одновременно содержатся функциональные группы разной природы. Для всех аминокислот, входящих в состав белков, обязательным является наличие как минимум двух функциональных групп:

• Аминогруппа ($ -NH_2 $). Эта группа обладает основными свойствами (подобно аммиаку).
• Карбоксильная группа ($ -COOH $). Эта группа обладает кислотными свойствами.

В α-аминокислотах обе эти группы присоединены к одному и тому же атому углерода (α-углероду). Общая формула α-аминокислот: $ H_2N-CHR-COOH $, где $ R $ — это боковая цепь (или радикал), которая различается у разных аминокислот. Одновременное наличие кислотной и основной групп придает аминокислотам амфотерные свойства, то есть способность проявлять свойства как кислот, так и оснований.

Ответ:

Известные функциональные группы включают: гидроксильную ($ -OH $), которая определяет классы спиртов и фенолов; карбонильную ($ >C=O $), характерную для альдегидов и кетонов; карбоксильную ($ -COOH $) для карбоновых кислот; аминогруппу ($ -NH_2 $) для аминов; сложноэфирную ($ -COO- $) для сложных эфиров и другие. В молекулах аминокислот в обязательном порядке содержатся две функциональные группы: аминогруппа ($ -NH_2 $), придающая основные свойства, и карбоксильная группа ($ -COOH $), придающая кислотные свойства.

2. Охарактеризуйте биологические функции белков на основе знаний из курса биологии.

Белки, или протеины, — это высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Уникальная последовательность аминокислот и сложная трёхмерная пространственная структура определяют огромное разнообразие функций, выполняемых белками во всех живых организмах.

Структурная (строительная) функция

Белки являются основным строительным материалом клеток и межклеточного вещества. Они входят в состав клеточных мембран, органоидов (например, рибосом), а также образуют опорные структуры организма. Например, белок коллаген составляет основу соединительной ткани (сухожилия, кости, хрящи), придавая ей прочность. Кератин является структурным компонентом волос, ногтей, перьев и рогов. Эластин обеспечивает эластичность стенок кровеносных сосудов и связок.

Ответ: Белки формируют структурный каркас клеток и тканей, обеспечивая их прочность и форму (например, коллаген, кератин).

Ферментативная (каталитическая) функция

Все ферменты в живых организмах (за исключением некоторых РНК — рибозимов) являются белками. Ферменты — это биологические катализаторы, которые многократно ускоряют протекание биохимических реакций, не расходуясь при этом. Каждая реакция в клетке катализируется специфическим ферментом. Например, пепсин в желудке расщепляет белки, а амилаза в слюне — углеводы. ДНК-полимераза участвует в репликации ДНК.

Ответ: Белки-ферменты выступают в роли биологических катализаторов, ускоряя все биохимические реакции в организме (например, амилаза, пепсин).

Транспортная функция

Некоторые белки способны связывать и переносить различные молекулы и ионы. Гемоглобин, содержащийся в эритроцитах, транспортирует кислород от лёгких к тканям и углекислый газ в обратном направлении. Белки плазмы крови, такие как альбумины, переносят жирные кислоты и некоторые гормоны. В клеточных мембранах существуют специальные белки-каналы и белки-переносчики, которые обеспечивают транспорт веществ внутрь клетки и из неё.

Ответ: Белки осуществляют перенос веществ внутри организма и через клеточные мембраны (например, гемоглобин).

Защитная функция

Белки защищают организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений. Антитела (иммуноглобулины) — это белки, которые распознают и нейтрализуют бактерии, вирусы и другие патогены. Белки фибриноген и тромбин участвуют в процессе свёртывания крови, предотвращая кровопотерю при ранениях. Интерфероны обеспечивают противовирусную защиту.

Ответ: Белки обеспечивают иммунную защиту (антитела) и свёртывание крови (фибриноген), предохраняя организм от патогенов и повреждений.

Двигательная (сократительная) функция

Специальные сократительные белки обеспечивают все виды движения. Актин и миозин отвечают за сокращение мышечных волокон, что лежит в основе движения организма. Белок тубулин образует микротрубочки, которые участвуют в движении ресничек и жгутиков, а также служат "рельсами" для перемещения органелл внутри клетки с помощью белков кинезина и динеина.

Ответ: Двигательные белки, такие как актин и миозин, обеспечивают мышечное сокращение и другие формы клеточной подвижности.

Регуляторная функция

Многие гормоны, регулирующие обмен веществ и другие жизненные процессы, являются белками или пептидами. Например, инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) контролирует процессы роста организма. Кроме того, существуют белки-регуляторы (факторы транскрипции), которые контролируют активность генов, запуская или останавливая синтез других белков.

Ответ: Белки регулируют жизненные процессы, действуя как гормоны (инсулин) или контролируя считывание генетической информации.

Рецепторная (сигнальная) функция

В клеточные мембраны встроены белки-рецепторы, способные избирательно распознавать и связывать сигнальные молекулы (гормоны, нейромедиаторы). Это взаимодействие изменяет структуру белка-рецептора и запускает ответную реакцию внутри клетки. Так клетка воспринимает сигналы из окружающей среды. Например, белок родопсин в сетчатке глаза реагирует на свет.

Ответ: Белки-рецепторы воспринимают сигналы из внешней среды и передают их внутрь клетки, обеспечивая её взаимодействие с окружением.

Запасающая функция

Некоторые белки служат резервным источником аминокислот. Например, овальбумин в белке куриного яйца и казеин в молоке используются развивающимся зародышем или детёнышем в качестве питательного материала. Белок ферритин запасает железо в клетках печени и селезёнки.

Ответ: Белки могут накапливаться в качестве запаса аминокислот и других необходимых веществ (например, казеин, ферритин).

Энергетическая функция

Данная функция не является основной для белков, но в случае недостатка углеводов и жиров (например, при длительном голодании) белки могут расщепляться до аминокислот, которые затем используются в качестве источника энергии. При полном окислении 1 грамма белка выделяется 17,6 кДж энергии.

Ответ: В крайних случаях белки могут расщепляться для получения энергии, однако это второстепенная функция.

3. Как доказать, что грива игрушечного льва или лошадки не натуральная, а синтетическая? Как можно обнаружить наличие белка в рыбном или мясном бульоне?

Как доказать, что грива игрушечного льва или лошадки не натуральная, а синтетическая?

Чтобы определить природу волокон, из которых сделана грива игрушки, можно провести простой тест на горение. Натуральные волокна животного происхождения (шерсть, волос) состоят в основном из белка кератина, в то время как синтетические волокна – это полимеры (например, акрил, полиэстер, нейлон). Их химический состав различен, поэтому они по-разному ведут себя при нагревании и горении.

Для проведения теста необходимо:

1. Соблюдая меры предосторожности, аккуратно отрезать очень маленький и незаметный пучок волокон от гривы.
2. С помощью пинцета поднести этот пучок к пламени свечи, спички или зажигалки.
3. Наблюдать за тем, как волокно горит, и обратить внимание на запах.

Результаты следует интерпретировать следующим образом:

• Натуральное волокно (шерсть, волос):
  • Горит медленно, спекается, но не плавится в каплю.
  • При удалении из пламени обычно само затухает.
  • Издает характерный запах жженого пера или паленых волос.
  • После сгорания оставляет хрупкий черный уголек, который легко растирается пальцами в порошок.
• Синтетическое волокно:
  • Горит быстро, плавится, образуя твердый шарик (оплавок) на конце. Может капать горящим расплавом.
  • Может продолжать гореть после удаления из пламени.
  • Издает специфический химический запах, напоминающий горящую пластмассу или сургуч.
  • Остаток после горения – твердый, нерастираемый шарик темного цвета.

Грива игрушечного животного, скорее всего, при горении оплавится, будет иметь химический запах и оставит после себя твердый шарик. Это докажет ее синтетическое происхождение.

Ответ: Провести тест на горение небольшого образца волокна. Синтетическое волокно в отличие от натурального плавится, издает химический запах и оставляет после сгорания твердый нерастираемый шарик.

Как можно обнаружить наличие белка в рыбном или мясном бульоне?

Обнаружить белок в растворе, каким является мясной или рыбный бульон, можно с помощью качественных цветных реакций на белки или путем их денатурации.

1. Ксантопротеиновая реакция. Эта реакция позволяет обнаружить белки, в составе которых есть аминокислоты с ароматическими кольцами (тирозин, триптофан), которые всегда присутствуют в животных белках.

• Проведение опыта: К небольшому объему (2-3 мл) бульона нужно осторожно добавить несколько капель концентрированной азотной кислоты ($HNO_3$) и нагреть.
• Наблюдение: При наличии белка жидкость окрасится в ярко-желтый цвет. Если после охлаждения добавить к смеси избыток щелочи, например, раствора аммиака ($NH_3 \cdot H_2O$), то окраска изменится на оранжевую.

2. Биуретовая реакция. Это универсальная реакция на все белки, так как она обнаруживает пептидные связи, соединяющие аминокислоты.

• Проведение опыта: К 2-3 мл бульона прилить такой же объем раствора гидроксида натрия ($NaOH$) и добавить несколько капель 1-2% раствора сульфата меди(II) ($CuSO_4$).
• Наблюдение: Появление фиолетового или сине-фиолетового окрашивания указывает на присутствие белка.

3. Денатурация при нагревании. Это самый простой способ, основанный на физическом свойстве белков сворачиваться (коагулировать) при высокой температуре.

• Проведение опыта: Достаточно просто прокипятить бульон.
• Наблюдение: Прозрачный бульон станет мутным, в нем появятся плавающие белые или сероватые хлопья — это и есть свернувшийся (денатурированный) белок. Именно эти хлопья мы снимаем в виде пены при варке бульона.

Ответ: Наличие белка в бульоне можно обнаружить с помощью качественных химических реакций: ксантопротеиновой (появление желтого окрашивания при действии азотной кислоты и нагревании) или биуретовой (появление фиолетового окрашивания при добавлении щелочи и сульфата меди). Также белок легко обнаружить по помутнению бульона и образованию хлопьев при кипячении.