Страница 131 - гдз по химии 10 класс учебник Еремин, Кузьменко

1. Какие функции выполняют в организме белки? Перечислите некоторые из них и приведите примеры.

Белки — это сложные биополимеры, мономéрами которых являются аминокислоты. Они играют ключевую роль практически во всех процессах жизнедеятельности и выполняют в организме множество разнообразных функций. Ниже перечислены некоторые из них с примерами.

Структурная (строительная) функция
Белки служат основным строительным материалом для клеток и тканей организма. Они формируют цитоскелет клеток, входят в состав клеточных мембран и межклеточного вещества, обеспечивая механическую прочность, эластичность и форму органов и тканей.
Примеры:коллаген и эластин являются основой соединительной ткани (кожа, сухожилия, кости, хрящи); кератин — главный компонент волос, ногтей, перьев и рогов.

Ферментативная (каталитическая) функция
Почти все биохимические реакции в живых организмах ускоряются (катализируются) белками-ферментами. Они многократно повышают скорость химических процессов, делая возможным обмен веществ при температуре тела. Каждый фермент специфичен, то есть катализирует только одну или несколько сходных реакций.
Примеры:амилаза в слюне расщепляет крахмал; пепсин в желудке начинает расщепление белков; ДНК-полимераза участвует в репликации (удвоении) ДНК перед делением клетки.

Транспортная функция
Некоторые белки способны присоединять и переносить различные вещества как внутри клетки, так и по всему организму с током крови или через клеточные мембраны.
Примеры:гемоглобин, содержащийся в эритроцитах, переносит кислород от лёгких к тканям и углекислый газ в обратном направлении; альбумины плазмы крови транспортируют жирные кислоты, гормоны и лекарства; белки-каналы и белки-переносчики в мембранах обеспечивают избирательный транспорт ионов и молекул в клетку и из неё.

Защитная функция
Белки обеспечивают защиту организма от патогенов (бактерий, вирусов), токсинов и от физических повреждений.
Примеры:антитела (иммуноглобулины) — белки иммунной системы, которые распознают и нейтрализуют чужеродные агенты; фибриноген и тромбин участвуют в свёртывании крови, образуя тромб и останавливая кровотечение; интерфероны обеспечивают неспецифическую противовирусную защиту.

Двигательная (сократительная) функция
Все формы движения, от сокращения мышц до перемещения органелл внутри клетки, обеспечиваются специальными двигательными белками.
Примеры:актин и миозин — основные белки мышечных волокон, взаимодействие которых приводит к мышечному сокращению; тубулин формирует микротрубочки, которые являются основой ресничек и жгутиков, а также участвуют в перемещении хромосом при делении клетки.

Регуляторная функция
Белки-гормоны и другие регуляторные белки координируют и регулируют различные физиологические процессы в организме, поддерживая гомеостаз.
Примеры:инсулин и глюкагон — гормоны, регулирующие уровень глюкозы в крови; гормон роста (соматотропин) контролирует рост и развитие организма; факторы транскрипции — белки, регулирующие активность генов путем связывания с ДНК.

Рецепторная (сигнальная) функция
Белки-рецепторы, расположенные на поверхности клеток или внутри них, воспринимают сигналы (например, действие гормонов, нейромедиаторов, света) и передают их внутрь клетки, запуская клеточный ответ.
Примеры:родопсин в сетчатке глаза реагирует на свет, обеспечивая зрение; рецепторы к ацетилхолину на поверхности нервных и мышечных клеток передают нервный импульс.

Энергетическая функция
Хотя основной источник энергии для организма — углеводы и жиры, в крайних случаях (например, при длительном голодании) белки также могут расщепляться с выделением энергии. При полном окислении 1 г белка выделяется около 17,6 кДж энергии.
Пример: использование аминокислот мышечной ткани в качестве источника энергии при истощении запасов гликогена и жиров.

Ответ: Белки выполняют в организме множество важнейших функций, включая: структурную (коллаген в коже, кератин в волосах), ферментативную (пепсин в желудке, амилаза в слюне), транспортную (гемоглобин в крови), защитную (антитела иммунной системы, фибриноген), двигательную (актин и миозин в мышцах), регуляторную (гормон инсулин) и рецепторную (родопсин в сетчатке глаза).

2. Что представляют собой первичная и вторичная структуры белков?

Первичная структура

Первичная структура белка — это уникальная и строго определенная линейная последовательность аминокислотных остатков, соединенных друг с другом прочными ковалентными пептидными связями. Пептидная связь образуется в результате реакции конденсации между α-карбоксильной группой ($-COOH$) одной аминокислоты и α-аминогруппой ($-NH_2$) другой аминокислоты с отщеплением молекулы воды. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи закодирована в гене (участке ДНК), который отвечает за синтез данного белка. Именно первичная структура является основой для формирования всех последующих, более сложных уровней пространственной организации белковой молекулы (вторичной, третичной и четвертичной) и, следовательно, определяет биологическую функцию белка.

Ответ: Первичная структура белка — это последовательность аминокислот в полипептидной цепи, соединенных пептидными связями.

Вторичная структура

Вторичная структура представляет собой способ укладки полипептидной цепи в локальные упорядоченные структуры. Эта укладка стабилизирована не ковалентными, а более слабыми водородными связями. Эти связи возникают между атомами, входящими в состав самого полипептидного остова: между атомом кислорода карбонильной группы ($C=O$) и атомом водорода амидной группы ($N-H$). Боковые радикалы аминокислот в формировании водородных связей, стабилизирующих вторичную структуру, не участвуют, но их размер и заряд влияют на возможность образования той или иной структуры.

Наиболее распространенными типами вторичной структуры являются:

1. α-спираль — полипептидная цепь плотно закручена в виде правозакрученной спирали. Водородные связи образуются между пептидными группами, расположенными на соседних витках спирали (конкретно, между карбонильной группой $i$-го аминокислотного остатка и амидной группой $(i+4)$-го остатка). Такая структура характерна, например, для белка кератина (волосы, ногти).

2. β-складчатый лист (β-структура) — несколько полипептидных цепей или участков одной цепи (так называемые β-тяжи) располагаются рядом друг с другом и образуют поперечные водородные связи. В результате формируется структура, напоминающая сложенный в гармошку лист. Эта структура характерна для белка фиброина (натуральный шёлк).

Ответ: Вторичная структура белка — это локальная пространственная организация полипептидной цепи (чаще всего в виде α-спирали или β-складчатого листа), которая стабилизирована водородными связями между группами $C=O$ и $N-H$ пептидного остова.

3. Сколько аминокислотных остатков содержит белок, изображённый на рисунке 69?

Рис. 69. Первичная структура белка

Чтобы определить общее количество аминокислотных остатков в белке, представленном на рисунке, необходимо проанализировать его первичную структуру, которая представляет собой линейную последовательность аминокислот.

На схеме полипептидная цепь изображена в виде соединённых кружков, каждый из которых символизирует один аминокислотный остаток. Вдоль цепи расставлены числовые метки (5, 10, 15, ..., 70), указывающие на порядковый номер конкретного аминокислотного остатка, начиная с N-конца.

Последний остаток, имеющий числовую метку, — это лизин (Lys) под номером 70. Однако, если проследить цепь до самого её конца (C-конца), можно заметить, что после лизина-70 расположен ещё один аминокислотный остаток — пролин (Pro).

Поскольку лизин является 70-м по счёту, следующий за ним пролин будет 71-м. Таким образом, вся полипептидная цепь состоит из 71 аминокислотного остатка.

Ответ: 71 аминокислотный остаток.

4. Что такое денатурация белков? Какие факторы её вызывают?

Что такое денатурация белков?

Денатурация — это процесс нарушения нативной (природной) пространственной структуры белковой молекулы под воздействием различных внешних факторов. В ходе этого процесса происходит разрушение высших уровней организации белка: четвертичной (если она есть), третичной и вторичной структур. Эти структуры поддерживаются относительно слабыми связями: водородными, ионными, гидрофобными взаимодействиями. При денатурации эти связи разрываются, и полипептидная цепь разворачивается, принимая форму неупорядоченного клубка.

Важно, что первичная структура белка, то есть последовательность аминокислот, соединенных прочными пептидными связями, при денатурации, как правило, не затрагивается. Поскольку биологическая функция белка (например, ферментативная активность, способность связывать и переносить молекулы) напрямую зависит от его уникальной трехмерной конформации, денатурация приводит к полной или частичной потере белком его биологической активности.

Денатурация может быть обратимой и необратимой. При слабом и кратковременном воздействии после устранения денатурирующего фактора белок может спонтанно восстановить свою исходную структуру и функции (этот процесс называется ренатурацией). При сильном или длительном воздействии происходят необратимые изменения. Классический пример необратимой денатурации — свертывание яичного белка альбумина при нагревании.

Какие факторы её вызывают?

Факторы, способные вызывать денатурацию белков, делятся на физические и химические.

• Физические факторы:
  • Высокая температура: Нагревание выше определенного порога (обычно 40-50 °C для большинства белков) приводит к увеличению кинетической энергии атомов, что разрушает слабые нековалентные связи.
  • Излучение: Ультрафиолетовое, рентгеновское, гамма- и радиоактивное излучение могут повреждать структуру белка.
  • Механическое воздействие: Интенсивное встряхивание, перемешивание, растирание или воздействие ультразвука и высокого давления могут механически нарушить конформацию белка.
• Химические факторы:
  • Крайние значения pH: Действие сильных кислот (низкий pH) или щелочей (высокий pH) изменяет степень ионизации боковых групп аминокислотных остатков, что нарушает солевые мостики (ионные связи) и водородные связи.
  • Соли тяжелых металлов: Ионы свинца (Pb²⁺), ртути (Hg²⁺), серебра (Ag⁺) и других тяжелых металлов взаимодействуют с сульфгидрильными группами (-SH) цистеина и карбоксильными группами, нарушая третичную структуру.
  • Органические растворители: Полярные (спирт, ацетон) и неполярные растворители нарушают гидрофобные взаимодействия, которые стабилизируют внутреннюю часть белковой глобулы.
  • Детергенты (ПАВ): Эти амфифильные молекулы разрушают гидрофобное ядро белка.
  • Высокие концентрации мочевины и гуанидинхлорида: Эти вещества являются сильными денатурантами, так как они эффективно разрушают водородные связи.

Ответ: Денатурация белков – это процесс нарушения их высших пространственных структур (вторичной, третичной, четвертичной) под влиянием физических или химических факторов, что приводит к потере белком его биологических функций. Основные факторы, вызывающие денатурацию, включают: 1) физические — высокая температура, различные виды излучений, механическое воздействие; 2) химические — крайние значения pH (кислоты, щелочи), соли тяжелых металлов, органические растворители, детергенты.

5. Обратима или нет денатурация белка, происходящая при варке яиц? Объясните.

Денатурация белка, происходящая при варке яиц, является необратимой.

Объяснение:

Денатурация — это процесс утраты белком своей естественной трехмерной структуры (вторичной, третичной и четвертичной) под влиянием внешних факторов, таких как высокая температура, изменение pH, действие солей тяжелых металлов и др. При этом первичная структура, то есть последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями, сохраняется.

Денатурация может быть двух видов:

• Обратимая денатурация: Если денатурирующий фактор действовал недолго и не был слишком интенсивным, то после его устранения белок может самопроизвольно восстановить свою исходную структуру и биологическую активность. Этот процесс называется ренатурацией.
• Необратимая денатурация: При сильном или длительном воздействии (например, при сильном нагревании) развернувшиеся полипептидные цепи начинают взаимодействовать друг с другом, спутываться и образовывать агрегаты. Этот процесс называется коагуляцией. После коагуляции восстановить исходную структуру белка уже невозможно.

Варка яйца — это классический пример необратимой денатурации. Основной белок куриного яйца, альбумин, при нагревании выше 60-70°C начинает денатурировать. Длинные белковые молекулы разворачиваются, а затем хаотично сцепляются друг с другом, образуя плотную, белую и непрозрачную массу. Этот процесс коагуляции настолько масштабен, что при последующем охлаждении белок не может вернуться в свое первоначальное жидкое и прозрачное состояние. Новые, хаотично образованные связи между белковыми цепями слишком прочны, и самопроизвольное восстановление нативной структуры не происходит.

Ответ: Денатурация белка при варке яиц необратима, потому что интенсивное тепловое воздействие вызывает не только нарушение нативной структуры белковых молекул, но и их последующую коагуляцию — необратимое слипание в плотную, нерастворимую массу.