Номер 1, страница 82, часть 1 - гдз по химии 11 класс учебник Оспанова, Аухадиева

1. Охарактеризуйте строение белковых молекул.

Решение

Белки (или протеины) – это высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Уникальная пространственная структура каждой белковой молекулы определяет её биологическую функцию. Выделяют четыре уровня организации (структуры) белковой молекулы.

Первичная структура

Это линейная последовательность аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидными связями в полипептидную цепь. Пептидная связь образуется между карбоксильной группой ($–COOH$) одной аминокислоты и аминогруппой ($–NH_2$) другой аминокислоты с отщеплением молекулы воды. Первичная структура уникальна для каждого белка и кодируется соответствующим геном. Именно она определяет все последующие, более высокие уровни организации молекулы.

Вторичная структура

Это локальное упорядочивание полипептидной цепи в пространстве, стабилизированное водородными связями. Водородные связи возникают между атомами кислорода карбонильных групп ($C=O$) и атомами водорода амидных групп ($N–H$) пептидного остова. Существует два основных типа вторичной структуры:

• $\alpha$-спираль: Полипептидная цепь закручивается в правую спираль. На один виток спирали приходится примерно 3,6 аминокислотных остатка. Структура очень компактна и прочна. Примером белка с высоким содержанием $\alpha$-спиралей является кератин (входит в состав волос, ногтей).

• $\beta$-складчатый слой (или $\beta$-лист): Несколько полипептидных цепей (или участков одной цепи) располагаются параллельно или антипараллельно друг другу, образуя складчатую структуру, похожую на мех гармошки. Эта структура также стабилизирована водородными связями. Примером белка с такой структурой является фиброин (основной компонент шёлка).

Третичная структура

Это полная трехмерная укладка одной полипептидной цепи в пространстве, в результате чего образуется компактная структура, называемая глобулой (для глобулярных белков) или фибриллой (для фибриллярных белков). Третичная структура формируется за счет взаимодействий между радикалами (боковыми цепями) аминокислот, которые могут находиться далеко друг от друга в первичной цепи. Типы связей, стабилизирующих третичную структуру:

• Гидрофобные взаимодействия: Неполярные радикалы аминокислот стремятся "спрятаться" от воды внутри белковой глобулы.

• Водородные связи: Между полярными группами радикалов.

• Ионные (электровалентные) связи: Между противоположно заряженными группами радикалов (например, между $–COO^–$ и $–NH_3^+$).

• Дисульфидные мостики: Ковалентные связи ($–S–S–$) между двумя остатками аминокислоты цистеина.

Именно третичная структура определяет специфическую биологическую активность белка (например, каталитическую активность ферментов).

Четвертичная структура

Этот уровень организации свойственен не всем белкам, а только тем, которые состоят из нескольких полипептидных цепей (субъединиц). Четвертичная структура описывает способ объединения и взаимного расположения этих субъединиц в единый функциональный комплекс. Субъединицы удерживаются вместе теми же типами нековалентных связей, что и в третичной структуре (гидрофобные, ионные, водородные), реже — дисульфидными мостиками. Классическим примером белка с четвертичной структурой является гемоглобин, который состоит из четырех субъединиц (двух $\alpha$-цепей и двух $\beta$-цепей).

Нарушение пространственной структуры белка под действием различных факторов (температура, pH, химические вещества) называется денатурацией. Легкая денатурация обратима (ренатурация), но при разрушении первичной структуры белок необратимо теряет свои функции.

Ответ:

Строение белковых молекул характеризуется четырьмя уровнями организации. Первичная структура – это уникальная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, соединенных пептидными связями. Вторичная структура представляет собой локальную укладку цепи в $\alpha$-спирали или $\beta$-листы за счет водородных связей. Третичная структура – это общая трехмерная форма одной полипептидной цепи, стабилизированная взаимодействиями между боковыми радикалами аминокислот (гидрофобными, ионными, водородными связями и дисульфидными мостиками), которая определяет функцию белка. Четвертичная структура, присущая не всем белкам, описывает объединение нескольких полипептидных субъединиц в единый белковый комплекс.