Страница 181 - гдз по химии 10-11 класс задачник Еремин, Дроздов

5.138. Какие аминокислоты относят к незаменимым? Почему их так называют?

Какие аминокислоты относят к незаменимым?

Незаменимые аминокислоты — это органические соединения, которые являются основными строительными блоками белков, но не могут синтезироваться в организме человека (или синтезируются в количествах, недостаточных для нормальной жизнедеятельности). Поэтому они обязательно должны поступать в организм с пищей.

Для взрослого человека незаменимыми являются 8 аминокислот. Часто к ним добавляют девятую — гистидин.

Полный список незаменимых аминокислот:

• Валин — необходим для роста и восстановления тканей, работы мышц.
• Изолейцин — участвует в синтезе гемоглобина, регулирует уровень сахара в крови, важен для мышечной ткани.
• Лейцин — стимулирует синтез белка в мышцах и печени, защищает их от распада.
• Лизин — необходим для роста, производства гормонов, антител и ферментов, а также для усвоения кальция.
• Метионин — участвует в обмене жиров, защищает печень, важен для здоровья кожи и ногтей.
• Треонин — важен для синтеза коллагена и эластина, поддерживает работу иммунной системы.
• Триптофан — является предшественником серотонина («гормона счастья») и мелатонина (гормона сна).
• Фенилаланин — в организме может превращаться в тирозин, который необходим для синтеза гормонов щитовидной железы и нейромедиаторов (дофамина, норадреналина).
• Гистидин — считается незаменимым для детей, так как их организм не может производить его в достаточном количестве. Участвует в росте и восстановлении тканей, синтезе гистамина.

Ответ: К незаменимым аминокислотам относят валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин.

Почему их так называют?

Их называют «незаменимыми», потому что организм человека не обладает биохимическими путями для их синтеза из более простых соединений, имеющихся в организме. В отличие от заменимых аминокислот, которые могут быть созданы клетками (например, путем трансаминирования из продуктов обмена углеводов), углеродный скелет незаменимых аминокислот не может быть построен "с нуля".

Таким образом, их невозможно «заменить» внутренними ресурсами организма. Единственный способ их получить — это потребление продуктов, содержащих белок (мясо, рыба, яйца, молочные продукты, бобовые, орехи). Отсутствие или недостаток хотя бы одной из этих аминокислот в рационе останавливает или замедляет синтез жизненно важных белков, что приводит к нарушению обмена веществ, замедлению роста, ослаблению иммунитета и другим серьезным расстройствам.

Ответ: Их называют незаменимыми, потому что они не могут быть синтезированы в организме и должны быть получены из внешних источников (пищи), так как заменить их продуктами внутреннего метаболизма невозможно.

5.139. На какие группы можно разделить канонические $\mathrm{\alpha }$-аминокислоты по природе бокового радикала?

Решение

Канонические $\alpha$-аминокислоты, входящие в состав белков, классифицируют по строению и физико-химическим свойствам их боковых радикалов (R-групп). Наиболее распространенная классификация основана на полярности боковых цепей и их способности взаимодействовать с водой при физиологических значениях pH (около 7,4). По этому признаку аминокислоты делят на четыре основные группы.

1. Аминокислоты с неполярными (гидрофобными) боковыми радикалами

Боковые цепи этих аминокислот состоят в основном из углеводородных цепей, не содержат полярных функциональных групп и плохо растворимы в воде. В белках они стремятся расположиться внутри глобулы, минимизируя контакт с водной средой. Эту группу часто подразделяют на алифатические и ароматические.

• Алифатические R-группы: Аланин (Ala), Валин (Val), Лейцин (Leu), Изолейцин (Ile), Метионин (Met), Пролин (Pro). Глицин (Gly) также относят к этой группе, хотя его боковой радикал — всего лишь атом водорода, и он придает цепи гибкость. Пролин имеет циклическую структуру, которая накладывает жесткие ограничения на конформацию полипептидной цепи.
• Ароматические R-группы: Фенилаланин (Phe), Триптофан (Trp). Их боковые радикалы содержат ароматические кольца, они также гидрофобны.

2. Аминокислоты с полярными незаряженными боковыми радикалами

Эти аминокислоты содержат в боковых цепях функциональные группы, способные образовывать водородные связи с водой (гидроксильные, амидные, тиольная группа), поэтому они гидрофильны. При физиологическом pH их боковые радикалы не несут заряда.

• К этой группе относятся: Серин (Ser), Треонин (Thr), Аспарагин (Asn), Глутамин (Gln), Цистеин (Cys) и Тирозин (Tyr). Тирозин также содержит ароматическое кольцо, но его гидроксильная группа делает его значительно более полярным, чем фенилаланин.

3. Аминокислоты с отрицательно заряженными (кислыми) боковыми радикалами

Боковые цепи этих аминокислот содержат дополнительную карбоксильную группу, которая при физиологических значениях pH ионизирована (диссоциирована) и несет отрицательный заряд ($ -COO^{-} $). Это делает их сильно гидрофильными.

• К этой группе относятся: Аспарагиновая кислота (Asp) и Глутаминовая кислота (Glu).

4. Аминокислоты с положительно заряженными (основными) боковыми радикалами

Боковые цепи этих аминокислот содержат аминогруппы или другие группы, которые при физиологических значениях pH протонированы и несут положительный заряд. Они также очень гидрофильны.

• К этой группе относятся: Лизин (Lys), Аргинин (Arg) и Гистидин (His). Боковая цепь гистидина (имидазол) имеет pKa около 6.0, поэтому при pH 7.4 она может быть как заряженной, так и нейтральной, что часто играет важную роль в активных центрах ферментов.

Ответ: Канонические $\alpha$-аминокислоты по природе бокового радикала делят на четыре основные группы: 1) аминокислоты с неполярными (гидрофобными) радикалами; 2) аминокислоты с полярными незаряженными радикалами; 3) аминокислоты с отрицательно заряженными (кислыми) радикалами; 4) аминокислоты с положительно заряженными (основными) радикалами.

5.140. Установите соответствие между аминокислотой и её типом.

Для установления соответствия необходимо классифицировать каждую аминокислоту по строению её бокового радикала (R-группы).

Типы аминокислот:

• 1) основная: боковая цепь содержит дополнительную аминогруппу или другую группу с основными свойствами (например, гуанидиновую группу), которая при физиологическом pH протонирована и несёт положительный заряд.
• 2) неполярная алифатическая: боковая цепь представляет собой углеводородный радикал (алкильную группу), который является гидрофобным.
• 3) гетероароматическая: боковая цепь содержит ароматическое кольцо, в состав которого, помимо атомов углерода, входят и другие атомы (гетероатомы, обычно азот).

А) триптофан

Боковая цепь триптофана содержит индольное кольцо — бициклическую структуру, состоящую из бензольного и пиррольного колец. Пиррольное кольцо является гетероциклом, так как содержит атом азота. Вся индольная система ароматическая. Таким образом, триптофан является гетероароматической аминокислотой.

Ответ: 3

Б) валин

Боковой радикал валина — изопропильная группа (–CH(CH₃)₂). Это неполярный углеводородный радикал алифатического строения. Следовательно, валин относится к неполярным алифатическим аминокислотам.

Ответ: 2

В) аргинин

Боковая цепь аргинина содержит гуанидиновую группу. Эта группа является одной из самых сильных органических оснований и при физиологических значениях pH всегда несёт положительный заряд. Наличие этой группы определяет аргинин как основную аминокислоту.

Ответ: 1

Г) лизин

Боковая цепь лизина (–(CH₂)₄–NH₂) содержит на конце алифатической цепи аминогруппу. Эта дополнительная аминогруппа придает молекуле основные свойства. Следовательно, лизин является основной аминокислотой.

Ответ: 1

Д) лейцин

Боковой радикал лейцина — изобутильная группа (–CH₂–CH(CH₃)₂). Как и у валина, это неполярный углеводородный радикал алифатического строения, что классифицирует лейцин как неполярную алифатическую аминокислоту.

Ответ: 2

5.141. При взаимодействии аминокислоты с азотистой кислотой получилась молочная кислота. Какая аминокислота вступила в реакцию?

Дано:
Реагенты: Неизвестная аминокислота, азотистая кислота ($HNO_2$).
Продукт: Молочная кислота ($CH_3-CH(OH)-COOH$).

Найти:
Какая аминокислота вступила в реакцию.

Решение:

Взаимодействие α-аминокислот с азотистой кислотой ($HNO_2$) является качественной реакцией на первичную аминогруппу. В ходе этой реакции аминогруппа ($–NH_2$) замещается на гидроксильную группу ($–OH$), а также выделяется газообразный азот ($N_2$).

Общее уравнение реакции для α-аминокислоты можно записать так:

$H_2N-CHR-COOH + HNO_2 \rightarrow HO-CHR-COOH + N_2\uparrow + H_2O$

Из этого уравнения видно, что образующаяся оксикислота имеет тот же углеродный скелет, что и исходная аминокислота.

По условию задачи, в результате реакции образовалась молочная кислота. Молочная кислота, или 2-гидроксипропановая кислота, имеет следующую структурную формулу:

$CH_3-CH(OH)-COOH$

Чтобы определить, какая аминокислота вступила в реакцию, нам нужно в структуре молочной кислоты заменить гидроксильную группу ($–OH$) на аминогруппу ($–NH_2$). Таким образом мы получим структуру исходной аминокислоты:

$CH_3-CH(NH_2)-COOH$

Данная структурная формула соответствует аминокислоте аланин (2-аминопропановая кислота).

Теперь проанализируем предложенные варианты:

• а) глицин ($H_2N-CH_2-COOH$) при реакции с $HNO_2$ образует гликолевую кислоту ($HO-CH_2-COOH$).
• б) аланин ($CH_3-CH(NH_2)-COOH$) при реакции с $HNO_2$ образует молочную кислоту ($CH_3-CH(OH)-COOH$). Этот вариант является верным.
• в) фенилаланин ($C_6H_5-CH_2-CH(NH_2)-COOH$) образует 3-фенил-2-гидроксипропановую кислоту.
• г) валин ($(CH_3)_2CH-CH(NH_2)-COOH$) образует 2-гидрокси-3-метилбутановую кислоту.
• д) аспарагиновая кислота ($HOOC-CH_2-CH(NH_2)-COOH$) образует яблочную кислоту (2-гидроксибутандиовую кислоту).

Следовательно, единственная аминокислота из списка, которая при взаимодействии с азотистой кислотой образует молочную кислоту, — это аланин.

Ответ: б) аланин

5.142. Что такое цвиттер-ион? Почему в водном растворе $\mathrm{\alpha }$-аминокислоты существуют именно в форме цвиттер-ионов?

Что такое цвиттер-ион?

Цвиттер-ион (от нем. Zwitter — гибрид), также известный как биполярный ион или внутренняя соль, — это молекула, которая, будучи в целом электронейтральной, содержит функциональные группы с разделёнными положительным и отрицательным зарядами. Это означает, что в одной и той же молекуле одновременно присутствуют и катионный, и анионный центры.

Классическим примером являются α-аминокислоты. В их структуре есть кислотная карбоксильная группа ($-COOH$) и основная аминогруппа ($-NH_2$). В определённых условиях (например, в водном растворе при нейтральном pH) протон ($H^+$) от карбоксильной группы переходит к аминогруппе. В результате образуется цвиттер-ион с отрицательно заряженной карбоксилатной группой ($-COO^-$) и положительно заряженной аммонийной группой ($-NH_3^+$).

Общая схема образования цвиттер-иона из α-аминокислоты (где R — боковой радикал):
$H_2N-CHR-COOH \rightleftharpoons H_3N^+-CHR-COO^-$
Слева представлена аминокислота в неионизированной форме, а справа — в форме цвиттер-иона.

Ответ: Цвиттер-ион — это электронейтральная молекула, содержащая как положительно, так и отрицательно заряженные функциональные группы, образовавшиеся в результате внутримолекулярного переноса протона.

Почему в водном растворе α-аминокислоты существуют именно в форме цвиттер-ионов?

α-аминокислоты являются амфотерными соединениями, поскольку содержат в своей структуре одновременно группу с кислотными свойствами (карбоксильную, $-COOH$) и группу с основными свойствами (аминогруппу, $-NH_2$). В водном растворе эти группы вступают во внутримолекулярную кислотно-основную реакцию.

Карбоксильная группа, являясь кислотой, способна отдавать протон ($H^+$), в то время как аминогруппа, являясь основанием, способна его принимать. Происходит внутримолекулярный перенос протона:

$-COOH + -NH_2 \rightarrow -COO^- + -NH_3^+$

Равновесие этой реакции в водном растворе сильно сдвинуто вправо, то есть в сторону образования цвиттер-иона. Это объясняется тем, что карбоксильная группа является достаточно сильной кислотой (pKa ≈ 2-3), чтобы продиссоциировать, а аминогруппа — достаточно сильным основанием (pKb ≈ 4-5), чтобы принять протон. В результате образуются сопряженное основание (карбоксилат-ион $-COO^-$) и сопряженная кислота (аммонийная группа $-NH_3^+$), которые являются более слабыми кислотой и основанием, чем исходные группы.

Кроме того, цвиттер-ионная форма стабилизируется за счет гидратации (сольватации) полярными молекулами воды. Молекулы воды эффективно окружают заряженные центры $COO^-$ и $NH_3^+$, снижая общую энергию системы. Состояние, при котором концентрация цвиттер-ионов максимальна, достигается при определенном значении pH, которое называется изоэлектрической точкой (pI) и для большинства аминокислот близко к нейтральному значению pH.

Ответ: В водном растворе α-аминокислоты существуют в форме цвиттер-ионов из-за амфотерности их молекул, что приводит к внутримолекулярному переносу протона от более кислотной карбоксильной группы к более основной аминогруппе. Эта форма энергетически выгодна и дополнительно стабилизирована взаимодействием с полярными молекулами воды.

5.143. Почему $\mathrm{\alpha }$-аминокислоты являются при нормальных условиях твёрдыми кристаллическими веществами, в то время как карбоновые кислоты и амины с аналогичным количеством атомов углерода являются жидкостями?

α-Аминокислоты являются твёрдыми кристаллическими веществами при нормальных условиях из-за своей уникальной амфотерной природы. Молекула α-аминокислоты содержит в своём составе одновременно две функциональные группы с противоположными свойствами: кислотную карбоксильную группу ($-COOH$) и основную аминогруппу ($-NH_2$).

Эти группы внутри одной молекулы вступают в кислотно-основное взаимодействие: протон ($H^+$) отщепляется от карбоксильной группы и присоединяется к аминогруппе. В результате образуется внутренняя соль — биполярный ион, или цвиттер-ион:

$R-CH(NH_2)-COOH \rightleftharpoons R-CH(NH_3^+)-COO^-$

В твёрдом состоянии и в водных растворах при определённых значениях pH аминокислоты существуют преимущественно в виде таких цвиттер-ионов. Между положительно заряженной группой $-NH_3^+$ одной молекулы и отрицательно заряженной группой $-COO^-$ другой молекулы возникают сильные электростатические (ионные) взаимодействия. Эти силы притяжения упаковывают молекулы в упорядоченную и прочную кристаллическую решётку, для разрушения которой (плавления) требуется высокая температура.

В то же время карбоновые кислоты и амины с аналогичным количеством атомов углерода не могут образовывать такие ионные структуры.

• В карбоновых кислотах основной вид межмолекулярного взаимодействия — это водородные связи, которые образуются между карбоксильными группами.
• В аминах также доминируют водородные связи между аминогруппами.

Водородные связи значительно слабее ионных взаимодействий, характерных для аминокислот. Поэтому для преодоления этих связей требуется меньше энергии, и, как следствие, карбоновые кислоты и амины с небольшими молекулярными массами являются жидкостями при нормальных условиях.

Ответ: α-аминокислоты являются твёрдыми кристаллическими веществами, так как их молекулы существуют в виде цвиттер-ионов, связанных в кристаллической решётке сильными ионными взаимодействиями. Карбоновые кислоты и амины с таким же числом атомов углерода являются жидкостями, поскольку их молекулы удерживаются вместе гораздо более слабыми водородными связями.

5.144. Приведите структурные формулы и названия всех канонических аминокислот, для которых возможна геометрическая изомерия.

Решение

Геометрическая (или цис-транс) изомерия возможна для молекул, в которых существует ограниченное вращение вокруг химической связи. Классическими примерами являются соединения с двойными связями, например $C=C$, или циклические соединения. Для существования геометрических изомеров необходимо, чтобы у каждого из двух атомов, соединенных такой связью (например, у атомов углерода при двойной связи или в цикле), были по два различных заместителя.

Анализ структур 20 канонических α-аминокислот показывает, что ни одна из них в виде отдельной мономерной молекулы не обладает структурными особенностями, допускающими геометрическую изомерию. В их боковых цепях (R-группах) отсутствуют двойные связи $C=C$ или циклические структуры с необходимым набором заместителей.

Тем не менее, явление геометрической изомерии становится критически важным при рассмотрении структуры белков. Пептидная связь $(-CO-NH-)$, соединяющая аминокислотные остатки в полипептидной цепи, обладает свойствами частично двойной связи из-за резонансной делокализации электронов. Это ограничивает свободное вращение вокруг связи $C-N$ и приводит к двум возможным планарным конформациям: транс- и цис-.

Для всех аминокислот, кроме одной, транс-конформация пептидной связи является значительно более стабильной (более чем в 1000 раз), поскольку в цис-конформации возникают сильные стерические отталкивания между боковыми цепями соседних аминокислотных остатков. Единственной канонической аминокислотой, для которой цис-конформация является достаточно стабильной и часто встречается в белках, является пролин.

Пролин (Pro, П)

Пролин — это уникальная аминокислота, поскольку его α-аминогруппа является вторичной и включена в состав пятичленного пирролидинового кольца, что делает его, строго говоря, иминокислотой. Именно эта циклическая структура является причиной его особых свойств.

Название по ИЮПАК: пирролидин-2-карбоновая кислота.

Структурная формула:

 H₂C——CH₂ / \ H₂C CH—COOH \ / ——NH—— 

В пептидной связи, образованной пролином (связь X–Pro), энергетическая разница между цис- и транс-конформациями невелика. Это связано с тем, что стерические затруднения в обеих конформациях становятся сопоставимыми из-за наличия кольца. В результате около 5–10% пептидных связей с участием пролина в природных белках находятся в цис-конформации. Переход между цис- и транс-формами (цис-транс-изомеризация) является важным механизмом в процессе сворачивания (фолдинга) белков и регуляции их функции.

Ответ:

Единственной канонической аминокислотой, для которой возможна и биохимически значима геометрическая изомерия, является пролин. Эта изомерия проявляется не в самой молекуле пролина, а в пептидной связи, которую образует его остаток в составе белка, и заключается в возможности существования этой связи в цис- и транс-конформациях.

Название: Пролин (Pro), пирролидин-2-карбоновая кислота.

Структурная формула:

 H₂C——CH₂ / \ H₂C CH—COOH \ / ——NH—— 

5.145. Что такое изоэлектрическая точка? Что происходит с аминокислотой при pH больше изоэлектрической точки?

Решение

Что такое изоэлектрическая точка?

Изоэлектрическая точка (обозначается как pI или ИЭТ) – это значение водородного показателя (pH) среды, при котором определённая молекула, чаще всего аминокислота или белок, имеет суммарный электрический заряд равный нулю.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как содержат в своей структуре как кислотную карбоксильную группу ($ \text{-COOH} $), так и основную аминогруппу ($ \text{-NH}_2 $). В зависимости от pH среды эти группы могут находиться в различных ионизированных состояниях.

В сильнокислой среде (pH < pI) протонированы обе группы. Аминогруппа несет положительный заряд ($ \text{-NH}_3^+ $), а карбоксильная группа нейтральна ($ \text{-COOH} $). Суммарный заряд молекулы положителен (форма катиона).

При pH, равном изоэлектрической точке, аминокислота существует преимущественно в виде биполярного иона, или цвиттер-иона. В этой форме аминогруппа протонирована и заряжена положительно ($ \text{-NH}_3^+ $), а карбоксильная группа депротонирована и заряжена отрицательно ($ \text{-COO}^- $). Положительный и отрицательный заряды компенсируют друг друга, и общий заряд молекулы равен нулю.

В изоэлектрической точке аминокислоты обладают наименьшей растворимостью в воде и не перемещаются в постоянном электрическом поле. Для простой аминокислоты с неионогенным радикалом pI рассчитывается как среднее арифметическое констант кислотности ($ pK_a $) карбоксильной и аминогруппы: $ pI = \frac{pK_{a1} + pK_{a2}}{2} $.

Ответ: Изоэлектрическая точка (pI) – это значение pH, при котором суммарный электрический заряд аминокислоты равен нулю, и она существует в форме цвиттер-иона ($ \text{H}_3\text{N}^+\text{-CHR-COO}^- $).

Что происходит с аминокислотой при pH больше изоэлектрической точки?

Когда pH раствора становится больше значения изоэлектрической точки (pH > pI), среда становится более щелочной. В этих условиях концентрация гидроксид-ионов ($ \text{OH}^- $) в растворе повышается.

Избыток гидроксид-ионов взаимодействует с цвиттер-ионом аминокислоты, отщепляя протон от протонированной аминогруппы ($ \text{-NH}_3^+ $). Этот процесс называется депротонированием. Уравнение реакции выглядит следующим образом: $ \text{H}_3\text{N}^+\text{-CHR-COO}^- + \text{OH}^- \rightleftharpoons \text{H}_2\text{N-CHR-COO}^- + \text{H}_2\text{O} $

В результате этого процесса аминогруппа теряет свой положительный заряд и становится нейтральной ($ \text{-NH}_2 $), в то время как карбоксильная группа сохраняет свой отрицательный заряд ($ \text{-COO}^- $). Таким образом, молекула аминокислоты приобретает суммарный отрицательный заряд и превращается в анион.

Следствием этого является то, что в электрическом поле (например, при электрофорезе) аминокислота будет двигаться к положительно заряженному электроду – аноду. Также её растворимость в воде увеличивается по сравнению с растворимостью в изоэлектрической точке.

Ответ: При pH больше изоэлектрической точки аминокислота отдает протон от аминогруппы, приобретает суммарный отрицательный заряд и существует в виде аниона ($ \text{H}_2\text{N-CHR-COO}^- $).

5.146. Что такое пептидная связь? Какими особенностями она обладает?

Что такое пептидная связь?

Пептидная связь — это разновидность ковалентной амидной связи, которая образуется между двумя молекулами аминокислот. Конкретно, она возникает в результате реакции конденсации между карбоксильной группой ($-\text{COOH}$) одной аминокислоты и аминогруппой ($-\text{NH}_2$) другой аминокислоты. В ходе этой реакции отщепляется молекула воды ($H_2O$), а атомы углерода и азота соединяются, образуя пептидную (или амидную) группу: $-\text{CO}-\text{NH}-$.

Эта связь является основной структурной единицей, соединяющей аминокислотные остатки в пептидах и белках, формируя полипептидную цепь. Общая схема образования дипептида из двух аминокислот выглядит следующим образом:

Здесь $R_1$ и $R_2$ — это боковые цепи (радикалы) аминокислот.

Ответ: Пептидная связь — это ковалентная связь типа $-\text{CO}-\text{NH}-$, образующаяся между аминокислотами при синтезе пептидов и белков в результате реакции конденсации.

Какими особенностями она обладает?

Пептидная связь имеет ряд ключевых особенностей, которые определяют структуру и свойства белков:

• Жесткость и плоскостность (компланарность). Атомы, входящие в состав пептидной группы ($C, O, N, H$), а также два соседних $\alpha$-углеродных атома ($C_\alpha$) лежат в одной плоскости. Это связано с тем, что связь $C-N$ имеет частично двоесвязанный характер из-за делокализации неподеленной электронной пары атома азота (резонанс). Вследствие этого свободное вращение вокруг связи $C-N$ невозможно.
• Способность к цис-транс-изомерии. Из-за жесткости пептидной связи возможны две пространственные конфигурации: транс- и цис-. В транс-конфигурации $\alpha$-углеродные атомы находятся по разные стороны от пептидной связи $C-N$. В цис-конфигурации — по одну сторону. Транс-форма является энергетически более выгодной, так как в ней меньше стерические затруднения между боковыми радикалами аминокислот. Поэтому в белках подавляющее большинство пептидных связей (более 99,5%) находятся в транс-конфигурации.
• Полярность. Пептидная связь полярна. Атом кислорода карбонильной группы несет частичный отрицательный заряд ($\delta^-$), а атом водорода аминогруппы — частичный положительный заряд ($\delta^+$). Это делает пептидную группу способной образовывать водородные связи: карбонильный кислород выступает как акцептор водорода, а группа $N-H$ — как донор. Эта способность имеет фундаментальное значение для формирования вторичных структур белка (α-спиралей и β-листов).
• Длина связи. Длина связи $C-N$ в пептидной группе составляет около $0.133$ нм, что является промежуточным значением между длиной одинарной связи $C-N$ ($0.147$ нм) и двойной связи $C=N$ ($0.128$ нм). Это подтверждает ее частично двойной характер.
• Относительная прочность. Пептидная связь является прочной ковалентной связью, и ее самопроизвольный гидролиз (разрыв с присоединением молекулы воды) протекает очень медленно. В живых организмах этот процесс катализируется специальными ферментами — протеазами (пептидазами).

Ответ: Основными особенностями пептидной связи являются ее плоскостность (компланарность) и жесткость из-за частично двойного характера связи $C-N$, полярность, способность к цис-транс-изомерии (с преобладанием транс-формы) и способность образовывать водородные связи, что критически важно для формирования пространственной структуры белков.

5.147. Что такое ксантопротеиновая реакция? Какие аминокислоты отвечают за реакцию? Всели белки в неё вступают?

Что такое ксантопротеиновая реакция?

Ксантопротеиновая реакция (от греческих слов xanthos – жёлтый и proteios – занимающий первое место, главный) – это качественная цветная реакция, используемая для обнаружения белков, содержащих ароматические аминокислоты.

Суть реакции заключается в следующем: при добавлении к исследуемому раствору концентрированной азотной кислоты ($HNO_3$) и последующем осторожном нагревании, в присутствии белков с ароматическими радикалами, появляется жёлтое окрашивание или выпадает осадок жёлтого цвета. Это происходит из-за реакции нитрования бензольных колец в аминокислотных остатках, в результате чего образуются динитропроизводные жёлтого цвета.

Если после охлаждения к полученному жёлтому раствору добавить избыток щёлочи (например, водный раствор аммиака $NH_3 \cdot H_2O$ или гидроксид натрия $NaOH$), то окраска изменится на оранжевую. Это связано с образованием солей нитроновых кислот, которые имеют более интенсивную оранжевую окраску.

Ответ: Ксантопротеиновая реакция — это качественный тест на белки, основанный на реакции нитрования ароматических аминокислотных остатков концентрированной азотной кислотой, что приводит к появлению характерного жёлтого, а в щелочной среде — оранжевого окрашивания.

Какие аминокислоты отвечают за реакцию?

За ксантопротеиновую реакцию отвечают аминокислоты, в боковых цепях которых содержится бензольное кольцо. К таким циклическим (ароматическим) аминокислотам относятся:

1. Тирозин (содержит фенольную группу)

2. Триптофан (содержит индольное кольцо)

3. Фенилаланин (содержит бензольное кольцо)

Реакция протекает наиболее легко с тирозином и триптофаном, так как их ароматические кольца активированы к реакциям электрофильного замещения (нитрования). Фенилаланин реагирует труднее, так как его бензольное кольцо менее активно. В ходе реакции атом водорода в бензольном кольце замещается на нитрогруппу ($–NO_2$).

Ответ: За реакцию отвечают ароматические аминокислоты: тирозин, триптофан и фенилаланин.

Все ли белки в неё вступают?

Нет, не все белки вступают в ксантопротеиновую реакцию.

Положительный результат реакции (появление жёлтого окрашивания) наблюдается только в том случае, если в полипептидной цепи белка присутствуют остатки ароматических аминокислот — тирозина, триптофана или фенилаланина. Если белок не содержит ни одной из этих трёх аминокислот, то реакция будет отрицательной, и окрашивание не появится.

Большинство природных белков содержат ароматические аминокислоты, поэтому дают положительную ксантопротеиновую реакцию. Однако существуют белки, в которых содержание этих аминокислот крайне низкое (например, коллаген, желатин) или они полностью отсутствуют. Такие белки дадут очень слабую или отрицательную реакцию.

Ответ: Нет, в реакцию вступают только те белки, в состав которых входят остатки ароматических аминокислот (тирозина, триптофана, фенилаланина).

5.148. Вещество X ввели в реакцию с аммиаком и синильной кислотой. Полученный продукт подвергли кислотному гидролизу, что привело к образованию фенилаланина. Определите вещество X.

Решение

Описанная в задаче последовательность превращений является классическим методом синтеза α-аминокислот, известным как синтез Штреккера. Этот метод заключается в реакции альдегида или кетона с аммиаком и синильной кислотой, в результате чего образуется α-аминонитрил, который затем гидролизуют до соответствующей α-аминокислоты.

Чтобы определить вещество X, проанализируем процесс в обратном порядке, начиная с конечного продукта — фенилаланина.

Структурная формула фенилаланина:

$C_6H_5-CH_2-CH(NH_2)-COOH$

1. Стадия гидролиза. Фенилаланин был получен путем кислотного гидролиза некоего продукта. При кислотном гидролизе нитрильная группа ($-CN$) превращается в карбоксильную группу ($-COOH$). Следовательно, предшественником фенилаланина был α-аминонитрил — 2-амино-3-фенилпропаннитрил.

Уравнение реакции гидролиза:

$C_6H_5-CH_2-CH(NH_2)-CN + 2H_2O \xrightarrow{H^+, t} C_6H_5-CH_2-CH(NH_2)-COOH + NH_4^+$

2. Стадия образования α-аминонитрила. 2-амино-3-фенилпропаннитрил был получен в результате реакции вещества X с аммиаком ($NH_3$) и синильной кислотой ($HCN$). В этой реакции атом углерода, к которому присоединяются аминогруппа и цианогруппа, изначально является карбонильным атомом углерода в веществе X. Если мы мысленно отщепим от α-углеродного атома аминонитрила группы $-NH_2$ и $-CN$ и присоединим к нему двойной связью атом кислорода, мы получим структуру исходного вещества X.

Исходный α-аминонитрил: $C_6H_5-CH_2-CH(NH_2)-CN$

Исходное вещество X: $C_6H_5-CH_2-CHO$

Это соединение является альдегидом и называется фенилацетальдегид (или 2-фенилэтаналь).

Уравнение первой стадии синтеза:

$C_6H_5-CH_2-CHO + NH_3 + HCN \rightarrow C_6H_5-CH_2-CH(NH_2)-CN + H_2O$

Таким образом, неизвестным веществом X является фенилацетальдегид.

Ответ: Вещество X — это фенилацетальдегид (2-фенилэтаналь), его структурная формула $C_6H_5-CH_2-CHO$.