Страница 108 - гдз по химии 10 класс проверочные и контрольные работы Габриелян, Лысова

3. Аминокислоты проявляют свойства

1) только кислотные

2) только основные

3) амфотерные

4) не проявляют основно-кислотных свойств

Решение

Аминокислоты — это органические соединения, в молекулах которых одновременно содержатся две функциональные группы с противоположными химическими свойствами: аминогруппа ($-\text{NH}_2$), обладающая основными свойствами, и карбоксильная группа ($-\text{COOH}$), обладающая кислотными свойствами.

Наличие карбоксильной группы ($-\text{COOH}$) позволяет аминокислотам реагировать с основаниями, проявляя кислотные свойства. В этой реакции карбоксильная группа отдает протон ($H^+$):
$H_2N-CH(R)-COOH + NaOH \rightarrow H_2N-CH(R)-COO^-Na^+ + H_2O$

Наличие аминогруппы ($-\text{NH}_2$) позволяет аминокислотам реагировать с кислотами, проявляя основные свойства. В этой реакции аминогруппа за счет неподеленной электронной пары азота присоединяет протон ($H^+$):
$H_2N-CH(R)-COOH + HCl \rightarrow [H_3N^+-CH(R)-COOH]Cl^-$

Соединения, которые способны проявлять как кислотные, так и основные свойства, называются амфотерными. Поскольку аминокислоты содержат обе функциональные группы, они являются классическим примером амфотерных органических соединений. В зависимости от pH среды они могут существовать в виде катиона (в кислой среде), аниона (в щелочной среде) или биполярного иона (цвиттер-иона) в изоэлектрической точке.

Таким образом, из предложенных вариантов правильным является тот, который указывает на двойственность свойств аминокислот.
1) только кислотные – неверно.
2) только основные – неверно.
3) амфотерные – верно.
4) не проявляют основно-кислотных свойств – неверно.

Ответ: 3

4. Для получения аминоуксусной кислоты из уксусной потребуются

1) хлор и метиламин

2) хлор и аммиак

3) хлороводород и аммиак

4) гидроксид натрия и хлорид аммония

Решение

Для получения аминоуксусной кислоты (глицина), формула которой $H_2N-CH_2-COOH$, из уксусной кислоты ($CH_3-COOH$) необходимо провести последовательность из двух химических превращений. Цель состоит в том, чтобы заместить один атом водорода в метильной группе ($CH_3$) на аминогруппу ($-NH_2$).

1. Галогенирование уксусной кислоты

На первой стадии необходимо ввести в молекулу уксусной кислоты атом галогена в α-положение (к атому углерода, соседнему с карбоксильной группой). Это делается для того, чтобы создать реакционный центр для последующего введения аминогруппы. Реакция α-галогенирования карбоновых кислот (реакция Гелля-Фольгарда-Зелинского) осуществляется действием хлора ($Cl_2$) или брома ($Br_2$) в присутствии катализатора — красного фосфора ($P_{красн.}$). В данном случае, при использовании хлора, образуется хлоруксусная кислота.

$CH_3COOH + Cl_2 \xrightarrow{P_{красн.}} Cl-CH_2-COOH + HCl$

Из этого следует, что первый необходимый реагент — это хлор.

2. Получение аминокислоты (аммонолиз)

На второй стадии атом галогена в полученной хлоруксусной кислоте замещается на аминогруппу. Это достигается реакцией с аммиаком ($NH_3$). Аммиак, будучи нуклеофильным реагентом, атакует атом углерода, связанный с хлором, и вытесняет ион хлора. Реакцию проводят с избытком аммиака, так как он расходуется не только на замещение, но и на нейтрализацию побочного продукта (HCl, который образует $NH_4Cl$) и на взаимодействие с карбоксильной группой.

$Cl-CH_2-COOH + 2NH_3 \rightarrow H_2N-CH_2-COOH + NH_4Cl$

Таким образом, второй необходимый реагент — это аммиак.

Следовательно, для осуществления данного превращения требуются хлор и аммиак, что соответствует варианту ответа 2.

Ответ: 2

5. Укажите тип связи между соседними остатками аминокислот в полимерной цепи молекул белков.

1) водородная

2) ионная

3) пептидная

4) дисульфидная

Белки представляют собой биологические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Первичная структура белка — это последовательность аминокислотных остатков, соединенных в полипептидную цепь. Связь, которая соединяет соседние остатки аминокислот в этой цепи, называется пептидной.

Пептидная связь образуется в результате реакции конденсации (с отщеплением молекулы воды) между α-карбоксильной группой ($-COOH$) одной аминокислоты и α-аминогруппой ($-NH_2$) другой аминокислоты. В результате образуется ковалентная амидная связь ($-CO-NH-$), которая и является пептидной. Эта связь очень прочная и обеспечивает целостность основной полимерной цепи белка.

Рассмотрим другие типы связей, упомянутые в вариантах ответа, и их роль в структуре белка:
1) Водородная связь: Это более слабая, нековалентная связь. В белках водородные связи играют ключевую роль в стабилизации вторичной структуры (например, α-спиралей и β-листов), а также третичной и четвертичной структур. Они образуются между различными участками полипептидной цепи, а не между соседними остатками в первичной цепи.
2) Ионная связь: Это электростатическое взаимодействие между противоположно заряженными боковыми группами (радикалами) аминокислот. Эти связи, также называемые солевыми мостиками, вносят вклад в формирование третичной структуры белка.
4) Дисульфидная связь: Это прочная ковалентная связь ($-S-S-$), которая может образовываться между двумя остатками аминокислоты цистеина. Дисульфидные мостики сшивают разные части одной полипептидной цепи или разные цепи между собой, значительно стабилизируя третичную и четвертичную структуры.

Таким образом, единственным типом связи, который непосредственно соединяет соседние аминокислоты в полимерную цепь, является пептидная связь.

Ответ: 3) пептидная.

6. Верны ли утверждения?

А. Денатурация белка — это частичное или полное разрушение пространственной структуры белка при сохранении первичной структуры.

Б. Белки нерастворимы в воде.

1) верно только А

2) верно только Б

3) оба утверждения верны

4) оба утверждения неверны

Решение

Проанализируем каждое утверждение.

А. Денатурация белка — это частичное или полное разрушение пространственной структуры белка при сохранении первичной структуры.

Данное утверждение является верным. Белки имеют четыре уровня структурной организации. Первичная структура — это уникальная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, соединенных прочными пептидными связями. Вторичная, третичная и четвертичная структуры определяют пространственную укладку белковой молекулы и поддерживаются более слабыми связями (водородными, ионными, гидрофобными взаимодействиями, дисульфидными мостиками). Денатурация — это процесс утраты белком своей нативной пространственной структуры (вторичной, третичной, четвертичной) под воздействием внешних факторов (например, нагревания или изменения pH). Важнейшей особенностью денатурации является то, что первичная структура белка при этом не затрагивается.

Б. Белки нерастворимы в воде.

Данное утверждение неверно. Растворимость белков в воде — это свойство, которое сильно варьируется. Существует два основных класса белков по растворимости: 1. Глобулярные белки (например, альбумины, гемоглобин, ферменты) обычно растворимы в воде или солевых растворах, образуя коллоидные системы. 2. Фибриллярные белки (например, кератин, коллаген, миозин), выполняющие в основном структурные функции, как правило, в воде нерастворимы. Поскольку существует большой класс водорастворимых белков, данное обобщение является ложным.

Таким образом, верно только утверждение А.

Ответ: 1

7. Упаковка спиралевидной белковой молекулы в форме клубка называется

1) первичной структурой

2) вторичной структурой

3) третичной структурой

4) четвертичной структурой

Для ответа на данный вопрос необходимо рассмотреть уровни структурной организации белковых молекул.

1) Первичная структура
Это линейная последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями в полипептидную цепь. Она представляет собой просто "текст" белка и не имеет объемной формы.

2) Вторичная структура
Это локальная укладка полипептидной цепи в определенные структуры, чаще всего в α-спираль или β-складчатый слой. В вопросе упоминается «спиралевидная белковая молекула», что как раз соответствует α-спирали, то есть вторичной структуре.

3) Третичная структура
Это пространственная укладка всей полипептидной цепи, включая её спиралевидные и другие участки, в компактную трехмерную глобулу, или «клубок». Именно третичная структура описывает, как вторичные структуры (например, спирали) упаковываются в единую объемную форму. Вопрос описывает именно этот процесс: упаковка спирали в клубок.

4) Четвертичная структура
Она образуется при объединении нескольких полипептидных цепей (субъединиц), каждая из которых уже имеет свою третичную структуру, в единый белковый комплекс. Этот уровень организации есть не у всех белков.

Исходя из определений, упаковка спиралевидной белковой молекулы (вторичной структуры) в глобулу (клубок) является формированием третичной структуры белка.

Ответ: 3) третичной структурой

8. Белки проявляют амфотерные свойства, благодаря

1) карбоксильным и аминогруппам в аминокислотных звеньях и на концах молекулы

2) гидроксильным группам и аминогруппам

3) углеводородным радикалам

4) сложной структуре молекул

Решение

Амфотерными называют соединения, способные проявлять в зависимости от условий как кислотные, так и основные свойства. Белки являются классическим примером амфотерных органических соединений.

Свои амфотерные свойства белки наследуют от мономеров, из которых они построены, — аминокислот. Каждая аминокислота имеет общую структуру, которая включает как минимум одну кислотную функциональную группу — карбоксильную ($ -COOH $), и одну основную функциональную группу — аминогруппу ($ -NH_2 $).

Карбоксильная группа является донором протона ($ H^+ $), то есть проявляет кислотные свойства:

$ -COOH \rightleftharpoons -COO^- + H^+ $

Аминогруппа, наоборот, является акцептором протона ($ H^+ $), то есть проявляет основные свойства:

$ -NH_2 + H^+ \rightleftharpoons -NH_3^+ $

В молекуле белка, которая представляет собой длинную полипептидную цепь, на одном конце (N-конце) всегда есть свободная аминогруппа, а на другом (C-конце) — свободная карбоксильная группа. Кроме того, боковые цепи (радикалы) некоторых аминокислотных остатков также содержат эти функциональные группы. Например, аспарагиновая и глутаминовая кислоты содержат дополнительные карбоксильные группы, а лизин и аргинин — дополнительные аминогруппы. Именно одновременное присутствие в макромолекуле белка этих кислотных и основных центров и обуславливает их амфотерность.

Проанализируем предложенные варианты ответа:

1) карбоксильным и аминогруппам в аминокислотных звеньях и на концах молекулы — Данное утверждение является наиболее полным и точным. Амфотерность белков определяется именно наличием карбоксильных групп (кислотных центров) и аминогрупп (основных центров) как на концах полипептидной цепи, так и в боковых радикалах аминокислотных остатков.

2) гидроксильным группам и аминогруппам — Этот вариант неверен. Хотя некоторые аминокислоты содержат гидроксильные группы ($ -OH $), их кислотные свойства выражены очень слабо по сравнению с карбоксильными группами. Основной вклад в кислотные свойства вносят именно карбоксильные группы.

3) углеводородным радикалам — Этот вариант неверен. Углеводородные радикалы (например, у аланина, валина) являются неполярными и не обладают выраженными кислотно-основными свойствами.

4) сложной структуре молекул — Этот вариант неверен. Сложная пространственная структура белка является следствием его аминокислотного состава и взаимодействий между функциональными группами, но не является первопричиной амфотерности. Амфотерность — это фундаментальное химическое свойство, обусловленное строением мономеров.

Таким образом, правильный ответ — 1.

Ответ: 1