Страница 111 - гдз по химии 10 класс проверочные и контрольные работы Габриелян, Лысова

6. Верны ли утверждения?

А. Важнейшее химическое свойство белков — реакция гидролиза.

Б. Белки — природные полимеры, которые образованы остатками аминокислот, связанных пептидными связями.

1) верно только А

2) верно только Б

3) оба утверждения верны

4) оба утверждения неверны

Решение

Для выбора правильного варианта ответа необходимо проанализировать каждое утверждение.

А. Важнейшее химическое свойство белков — реакция гидролиза.

Это утверждение верно. Гидролиз — это реакция расщепления вещества под действием воды. Для белков, как для полимеров, гидролиз является фундаментальным свойством, так как он приводит к разрыву пептидных связей и распаду белковой молекулы на составляющие ее аминокислоты. Этот процесс имеет колоссальное биологическое значение, например, при переваривании пищи в организме. Хотя у белков есть и другие важные свойства (денатурация, амфотерность), гидролиз является ключевой реакцией, обратной их синтезу, и поэтому считается важнейшим химическим свойством.

Б. Белки — природные полимеры, которые образованы остатками аминокислот, связанных пептидными связями.

Это утверждение также верно. Оно представляет собой точное определение строения белков. Белки являются природными высокомолекулярными органическими соединениями, то есть биополимерами. Мономерами, из которых построены белки, служат $\alpha$-аминокислоты. При соединении аминокислот друг с другом образуются пептидные связи $(-\text{CO}-\text{NH}-)$, формирующие полипептидную цепь, которая является основой молекулы белка.

Так как оба утверждения верны, правильным является вариант ответа, утверждающий, что верны оба утверждения.

Ответ: 3

7. Укажите тип связи между витками спирали вторичной структуры белка.

1) ионная

2) водородная

3) ковалентная

4) металлическая

Решение

Белки имеют несколько уровней структурной организации. Вторичная структура описывает локальную укладку полипептидной цепи в упорядоченные фрагменты. Наиболее распространенными типами вторичной структуры являются α-спирали и β-листы.

Стабильность α-спирали, о которой идет речь в вопросе, обеспечивается за счет образования множества водородных связей. Эти нековалентные взаимодействия возникают между атомом кислорода карбонильной группы (-C=O) одного пептидного остова и атомом водорода амидной группы (-N-H) другого пептидного остова, который находится в той же цепи, но смещен на четыре аминокислотных остатка. Эти связи формируются между витками спирали, располагаясь параллельно ее оси, и придают ей прочность и устойчивость.

Рассмотрим предложенные варианты связей:
1) Ионная связь – образуется между противоположно заряженными группами боковых цепей аминокислот и играет ключевую роль в формировании третичной структуры, а не вторичной.
3) Ковалентная связь – это прочная связь, которая соединяет атомы в молекулах. В белках ковалентными являются пептидные связи (формируют первичную структуру) и дисульфидные мостики (участвуют в стабилизации третичной структуры). Витки спирали между собой ковалентными связями не соединяются.
4) Металлическая связь – характерна для кристаллической решетки металлов и не имеет отношения к структуре биологических макромолекул, таких как белки.

Таким образом, именно водородные связи отвечают за поддержание спиральной конформации во вторичной структуре белка.

Ответ: 2) водородная.

8. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи белка называется

1) первичной структурой

2) вторичной структурой

3) третичной структурой

4) четвертичной структурой

В биологии выделяют четыре уровня структурной организации белковых молекул. Каждый последующий уровень зависит от предыдущего.

1) первичной структурой
Первичная структура белка — это уникальная и строго определённая последовательность аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидными связями в полипептидную цепь. Эта последовательность кодируется в гене и является основой для формирования всех последующих, более сложных структур белка. Вопрос задачи как раз и спрашивает о названии последовательности аминокислот. Таким образом, этот вариант является правильным.

2) вторичной структурой
Вторичная структура — это способ укладки полипептидной цепи в пространстве, который стабилизируется водородными связями между группами -CO- и -NH- пептидного остова. Основными типами вторичной структуры являются α-спирали и β-складчатые листы. Это уже пространственная конформация отдельных участков цепи, а не её линейная последовательность.

3) третичной структурой
Третичная структура — это полная трёхмерная укладка всей полипептидной цепи. Она формируется за счёт взаимодействий между боковыми радикалами (R-группами) аминокислот. Эти взаимодействия включают гидрофобные эффекты, водородные и ионные связи, а также дисульфидные мостики. В результате белок приобретает форму глобулы или фибриллы, которая определяет его биологическую активность.

4) четвертичной структурой
Четвертичная структура присуща белкам, состоящим из нескольких полипептидных цепей (субъединиц). Она описывает взаимное расположение этих субъединиц и характер их взаимодействия в составе единого белкового комплекса. Примером белка с четвертичной структурой является гемоглобин.

Исходя из определений, последовательность аминокислот в полипептидной цепи белка называется его первичной структурой.

Ответ: 1) первичной структурой.

9. Для качественного определения белков можно использовать реагент, формула которого

1) $HNO_3$

2) $CuSO_4$

3) $Ag_2O$

4) $Na_2SO_4$

Решение

Для качественного обнаружения белков в химии используют несколько характерных (цветных) реакций. Двумя наиболее известными являются ксантопротеиновая и биуретовая реакции.

Ксантопротеиновая реакция позволяет обнаружить в белках остатки ароматических аминокислот (таких как тирозин и триптофан). Реакция заключается в обработке белка концентрированной азотной кислотой ($HNO_3$) при нагревании. В результате нитрования ароматических колец в составе аминокислот появляется характерное желтое окрашивание.

Биуретовая реакция является общей реакцией на все белки и пептиды (содержащие не менее двух пептидных связей). Для ее проведения к раствору белка добавляют раствор щелочи (например, $NaOH$), а затем несколько капель раствора сульфата меди(II) ($CuSO_4$). Ионы меди($Cu^{2+}$) образуют с пептидными связями в щелочной среде комплексное соединение фиолетового цвета.

Проанализируем предложенные в задаче варианты:

1) $HNO_3$ (азотная кислота) — это реагент для проведения ксантопротеиновой реакции. Следовательно, это вещество можно использовать для качественного определения белков.

2) $CuSO_4$ (сульфат меди(II)) — это один из двух компонентов (второй — щелочь), необходимых для проведения биуретовой реакции. Его также используют для качественного определения белков.

3) $Ag_2O$ (оксид серебра(I)) — не используется в стандартных качественных реакциях на белок.

4) $Na_2SO_4$ (сульфат натрия) — используется для высаливания белков. Это процесс осаждения белков из раствора, который относится к методам их разделения и очистки, а не к качественным реакциям обнаружения.

Итак, и азотная кислота, и сульфат меди(II) могут быть использованы. Однако, вопрос спрашивает о реагенте, формула которого приведена. Ксантопротеиновая реакция проводится с использованием одного реагента — азотной кислоты ($HNO_3$). Биуретовая реакция требует применения двух компонентов: сульфата меди(II) и щелочи. Таким образом, азотная кислота является самостоятельным реагентом для качественного теста, в то время как сульфат меди(II) — лишь частью биуретового реагента. Поэтому, наиболее точным ответом, соответствующим формулировке вопроса "реагент, формула которого", является азотная кислота.

Ответ: 1

10. Денатурация белка не происходит

1) при добавлении серной кислоты

2) при сильном нагревании

3) при добавлении воды

4) при радиации

Решение

Денатурация белка — это процесс нарушения его естественной пространственной структуры (вторичной, третичной, четвертичной) под воздействием внешних факторов, таких как температура, pH, излучение, действие химических веществ. В результате денатурации белок теряет свои биологические функции. Рассмотрим каждый из предложенных вариантов:

1) при добавлении серной кислоты

Серная кислота ($H_2SO_4$) является сильной кислотой. При её добавлении в раствор белка происходит резкое изменение кислотности (pH) среды. Это приводит к изменению заряда ионизируемых групп в аминокислотных остатках белка, что нарушает ионные и водородные связи, поддерживающие его третичную и вторичную структуры. Следовательно, сильные кислоты вызывают денатурацию белка.

2) при сильном нагревании

Повышение температуры увеличивает кинетическую энергию атомов, из которых состоит белковая молекула. Интенсивные тепловые колебания разрывают слабые водородные связи и нарушают гидрофобные взаимодействия, которые стабилизируют пространственную структуру белка. Это классический способ денатурации, примером которого служит сворачивание яичного белка при жарке или варке.

3) при добавлении воды

Белки в живых организмах находятся и функционируют в водной среде. Их нативная (естественная) структура формируется и поддерживается именно во взаимодействии с молекулами воды. Вода образует гидратную оболочку вокруг белковой глобулы. Добавление воды в раствор белка приведет лишь к его разбавлению, но не разрушит структуру. Таким образом, вода не является денатурирующим фактором.

4) при радиации

Высокоэнергетическое излучение, такое как рентгеновское, гамма-излучение или ультрафиолетовое, способно вызывать разрыв не только слабых, но и прочных ковалентных связей в молекуле белка. Это приводит к необратимому разрушению всех уровней его структурной организации и, как следствие, к денатурации.

Исходя из вышеизложенного, единственным фактором, который не вызывает денатурацию белка, является добавление воды.

Ответ: 3) при добавлении воды.

11. Аланин взаимодействует с веществами, формулы которых

1) $C_3H_8$

2) $NH_2CH_2CH_2COOH$

3) $HCHO$

4) $H_2SO_4$

5) $CuO$

Аланин — это аминокислота с химической формулой $CH_3CH(NH_2)COOH$. Молекула аланина содержит две функциональные группы: аминогруппу ($-NH_2$), обладающую основными свойствами, и карбоксильную группу ($-COOH$), обладающую кислотными свойствами. Благодаря этому аланин является амфотерным органическим соединением и может реагировать как с кислотами, так и с основаниями.

1) C₃H₈

Пропан ($C_3H_8$) является представителем класса алканов (насыщенных углеводородов). Алканы — химически малоактивные соединения. Они не вступают в реакции с кислотами и основаниями, а также с функциональными группами аминокислот в обычных условиях.

Ответ: не взаимодействует.

2) NH₂CH₂CH₂COOH

3-аминопропановая кислота (β-аланин) — это другая аминокислота. Две молекулы аминокислот могут вступать в реакцию поликонденсации, образуя дипептид. Реакция происходит между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой с образованием пептидной связи ($-CO-NH-$) и выделением молекулы воды.
$CH_3CH(NH_2)COOH + H_2NCH_2CH_2COOH \rightarrow CH_3CH(NH_2)CO-NHCH_2CH_2COOH + H_2O$

Ответ: взаимодействует.

3) HCl

Соляная кислота ($HCl$) — сильная неорганическая кислота. Аланин, благодаря наличию основной аминогруппы, реагирует с кислотами с образованием соли — хлорида аланиния.
$CH_3CH(NH_2)COOH + HCl \rightarrow [CH_3CH(NH_3^+)COOH]Cl^-$

Ответ: взаимодействует.

4) H₂SO₄

Серная кислота ($H_2SO_4$) — сильная неорганическая кислота. Подобно соляной кислоте, она реагирует с основной аминогруппой аланина, образуя соль — сульфат аланиния.
$2CH_3CH(NH_2)COOH + H_2SO_4 \rightarrow [CH_3CH(NH_3^+)COOH]_2SO_4^{2-}$

Ответ: взаимодействует.

5) CuO

Оксид меди(II) ($CuO$) является основным оксидом. Аланин, благодаря наличию кислотной карбоксильной группы, реагирует с основными оксидами, образуя соль (аланинат меди(II)) и воду.
$2CH_3CH(NH_2)COOH + CuO \rightarrow (CH_3CH(NH_2)COO)_2Cu + H_2O$

Ответ: взаимодействует.