Страница 103 - гдз по химии 10 класс учебник Габриелян, Остроумов

1. Какие органические вещества называют аминокислотами? Приведите примеры формул и названий таких соединений. Почему их относят к амфотерным органическим соединениям?

Аминокислотами называют органические гетерофункциональные соединения, в молекулах которых одновременно содержатся две функциональные группы: аминогруппа ($–NH_2$) и карбоксильная группа ($–COOH$).

Примерами аминокислот являются аминоуксусная кислота (тривиальное название — глицин), формула которой $H_2N–CH_2–COOH$, и α-аминопропионовая кислота (аланин) с формулой $H_2N–CH(CH_3)–COOH$.

Аминокислоты относят к амфотерным органическим соединениям, потому что они проявляют двойственные химические свойства — и кислотные, и основные. Это обусловлено наличием в их молекулах двух функциональных групп с противоположными свойствами.

Кислотные свойства аминокислот обусловлены наличием карбоксильной группы ($–COOH$), которая способна реагировать с основаниями. Например, при взаимодействии с гидроксидом натрия образуется натриевая соль аминокислоты:

$H_2N–CH_2–COOH + NaOH \rightarrow H_2N–CH_2–COONa + H_2O$

Основные свойства аминокислот обусловлены наличием аминогруппы ($–NH_2$), которая способна реагировать с кислотами. Например, при взаимодействии с соляной кислотой образуется соль по аминогруппе:

$H_2N–CH_2–COOH + HCl \rightarrow [H_3N^+–CH_2–COOH]Cl^-$

Способность аминокислот реагировать как с кислотами, так и с основаниями, определяет их амфотерность. В водных растворах и кристаллическом состоянии аминокислоты существуют преимущественно в виде внутренних солей (биполярных ионов или цвиттер-ионов), которые образуются в результате внутримолекулярной реакции между амино- и карбоксильной группами:

$H_2N–CHR–COOH \rightleftharpoons H_3N^+–CHR–COO^-$

Ответ:

Аминокислоты — это органические соединения, содержащие в своем составе аминогруппу ($–NH_2$) и карбоксильную группу ($–COOH$). Примеры: аминоуксусная кислота (глицин) $H_2N–CH_2–COOH$ и α-аминопропионовая кислота (аланин) $H_2N–CH(CH_3)–COOH$. Их относят к амфотерным соединениям, так как они обладают одновременно кислотными свойствами (за счет карбоксильной группы) и основными свойствами (за счет аминогруппы), что позволяет им вступать в реакции как с кислотами, так и с основаниями.

2. Какие природные биополимеры называют белками?

Решение

Белками, или полипептидами, называют высокомолекулярные органические вещества, являющиеся природными биополимерами. Их макромолекулы построены из остатков α-аминокислот, которые соединены в длинные цепи с помощью пептидных связей.

Структурными единицами (мономерами) белков являются 20 видов протеиногенных (т.е. образующих белки) α-аминокислот. Все α-аминокислоты имеют общую структурную часть: аминогруппу ($–NH_2$) и карбоксильную группу ($–COOH$), присоединенные к одному и тому же атому углерода (α-углероду). Они отличаются друг от друга строением боковой цепи (радикала $–R$). Общая формула α-аминокислоты: $H_2N-CH(R)-COOH$.

При образовании белковой молекулы карбоксильная группа одной аминокислоты взаимодействует с аминогруппой другой, в результате чего образуется прочная ковалентная связь, называемая пептидной связью ($–CO–NH–$), и отщепляется молекула воды ($H_2O$). Повторение этой реакции приводит к образованию длинной полипептидной цепи.

Последовательность аминокислот в этой цепи (первичная структура) уникальна для каждого белка и определяет его сложную пространственную конфигурацию (вторичную, третичную и четвертичную структуры), а следовательно, и его специфические биологические функции в организме, такие как строительная, каталитическая (ферменты), транспортная, защитная, регуляторная и другие.

Ответ: белками называют природные биополимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты, соединённые между собой пептидными связями в полипептидные цепи.

Качественные реакции на белки — это химические тесты, которые позволяют обнаружить наличие белков в растворе, а также определить присутствие в их составе определённых аминокислотных остатков. Основными являются следующие цветные реакции:

1. Биуретовая реакция

Эта реакция является универсальной для всех белков и пептидов (кроме дипептидов), так как она обнаруживает пептидные связи ($—CO—NH—$), которые соединяют аминокислоты в полипептидную цепь. Для протекания реакции необходимо наличие в молекуле не менее двух пептидных связей.

Проведение реакции: к 1-2 мл раствора белка приливают равный объём раствора щёлочи (например, $NaOH$ или $KOH$), а затем добавляют по каплям 1%-ный раствор сульфата меди(II) ($CuSO_4$).

Наблюдаемый результат: в щелочной среде ионы меди($Cu^{2+}$) образуют с пептидными группами белка комплексное соединение. Раствор приобретает характерное фиолетовое или красно-фиолетовое окрашивание.

Ответ: Биуретовая реакция — добавление к щелочному раствору белка раствора $CuSO_4$, что приводит к появлению фиолетового окрашивания, свидетельствующего о наличии пептидных связей.

2. Ксантопротеиновая реакция (реакция Мульдера)

Эта реакция позволяет обнаружить в составе белка остатки ароматических аминокислот, содержащих бензольное кольцо: тирозина, триптофана и, в меньшей степени, фенилаланина.

Проведение реакции: к 1-2 мл раствора белка осторожно добавляют несколько капель концентрированной азотной кислоты ($HNO_3$) и нагревают. После охлаждения к раствору аккуратно добавляют избыток водного раствора аммиака ($NH_3 \cdot H_2O$) или концентрированной щёлочи.

Наблюдаемый результат: при действии азотной кислоты и нагревании происходит нитрование бензольных колец аминокислот. Образующиеся нитросоединения окрашены в жёлтый цвет. При последующем добавлении щёлочи или аммиака жёлтая окраска переходит в оранжевую.

Ответ: Ксантопротеиновая реакция — взаимодействие белка с концентрированной $HNO_3$ при нагревании, что даёт жёлтое окрашивание, которое при добавлении щёлочи или аммиака переходит в оранжевое; реакция доказывает наличие в белке ароматических аминокислот.

3. Сульфгидрильная реакция (реакция Фоля)

Данная реакция используется для обнаружения в белках серосодержащих аминокислот (цистеина, цистина, метионина).

Проведение реакции: раствор белка кипятят с концентрированным раствором щёлочи ($NaOH$). В результате гидролиза сера, содержащаяся в аминокислотах, отщепляется в виде сульфид-ионов ($S^{2-}$). Затем в пробирку добавляют раствор соли свинца(II), например, ацетата свинца(II) ($(CH_3COO)_2Pb$).

Наблюдаемый результат: сульфид-ионы реагируют с ионами свинца($Pb^{2+}$), образуя нерастворимый сульфид свинца(II) ($PbS$), который выпадает в виде чёрного или тёмно-коричневого осадка. $S^{2-} + Pb^{2+} \rightarrow PbS \downarrow$

Ответ: Сульфгидрильная реакция — кипячение белка со щёлочью и последующее добавление соли свинца, что приводит к выпадению чёрного осадка $PbS$; реакция подтверждает наличие в белке серосодержащих аминокислот.

4. Нингидриновая реакция

Это очень чувствительная реакция для обнаружения $\alpha$-аминокислот, как в свободном виде, так и в составе пептидов и белков (реагирует со свободными $\alpha$-аминогруппами).

Проведение реакции: к исследуемому раствору добавляют несколько капель раствора нингидрина и нагревают смесь до кипения.

Наблюдаемый результат: при нагревании аминокислот с нингидрином образуется сложное соединение, окрашенное в сине-фиолетовый цвет (так называемый "пурпур Руэмана"). Интенсивность окраски пропорциональна концентрации аминокислот.

Ответ: Нингидриновая реакция — нагревание белка с раствором нингидрина, приводящее к появлению сине-фиолетового окрашивания, что доказывает наличие свободных $\alpha$-аминогрупп.

Что называют денатурацией белка?

Денатурация белка — это процесс нарушения нативной (естественной) пространственной структуры белковой молекулы под воздействием различных внешних факторов. В ходе денатурации происходит разрушение высших уровней организации белка: четвертичной, третичной и вторичной структур. Эти структуры поддерживаются относительно слабыми связями, такими как водородные, ионные, гидрофобные и дисульфидные мостики. Важно отметить, что первичная структура белка, то есть последовательность аминокислот, соединенных прочными пептидными связями, при денатурации обычно не затрагивается.

В результате утраты своей уникальной трехмерной конформации белок теряет свои биологические функции (например, каталитическую, транспортную, регуляторную). Денатурация может быть обратимой (если воздействие было слабым и его можно прекратить, белок может самопроизвольно восстановить свою структуру и функцию — этот процесс называется ренатурацией) и необратимой (при сильном или длительном воздействии, как, например, при варке куриного яйца).

Какие факторы могут её вызвать?

Факторы, вызывающие денатурацию, принято делить на две большие группы: физические и химические.

К физическим факторам относятся:

• Высокая температура: Нагревание приводит к увеличению колебаний атомов в молекуле, что разрывает слабые нековалентные связи.
• Излучение: Рентгеновское, ультрафиолетовое и ионизирующее излучение несут достаточно энергии для разрушения структуры белка.
• Механическое воздействие: Сильное встряхивание, перемешивание, высокое давление или воздействие ультразвуком могут механически разрушить пространственную структуру.

К химическим факторам относятся:

• Крайние значения pH: Воздействие сильных кислот или щелочей изменяет состояние ионизации боковых групп аминокислот, что нарушает ионные и водородные связи, поддерживающие структуру белка.
• Соли тяжелых металлов: Ионы таких металлов, как свинец (Pb²⁺), ртуть (Hg²⁺), серебро (Ag⁺), связываются с сульфгидрильными группами аминокислоты цистеина и карбоксильными группами, разрушая третичную структуру.
• Органические растворители: Вещества, такие как этанол, метанол, ацетон, нарушают гидрофобные взаимодействия, которые играют ключевую роль в сворачивании белка в глобулу.
• Детергенты (ПАВ): Подобно органическим растворителям, они разрушают гидрофобные взаимодействия.
• Концентрированные растворы некоторых веществ: Например, мочевина или гуанидинхлорид, которые образуют новые водородные связи с белковой молекулой, конкурируя с внутримолекулярными связями.

Ответ: Денатурация белка – это процесс утраты его природной пространственной структуры (вторичной, третичной и четвертичной) под действием различных факторов, что приводит к потере его биологических функций. Первичная структура при этом, как правило, сохраняется. Основные факторы, вызывающие денатурацию: физические (например, высокая температура, излучение, механическое воздействие) и химические (например, действие сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, органических растворителей).

Для осуществления данной цепочки превращений необходимо провести шесть последовательных химических реакций.

1. глюкоза → этиловый спирт

Первый этап — спиртовое брожение глюкозы. Этот биохимический процесс происходит под действием ферментов, выделяемых дрожжами. В результате из глюкозы образуется этиловый спирт (этанол) и углекислый газ.

Ответ: $C_6H_{12}O_6 \xrightarrow{дрожжи} 2C_2H_5OH + 2CO_2 \uparrow$

2. этиловый спирт → уксусный альдегид

Далее этиловый спирт окисляется до уксусного альдегида (этаналя). Это можно сделать с помощью мягкого окислителя, например, оксида меди(II) при нагревании. В ходе реакции первичный спирт превращается в альдегид, а черный оксид меди(II) восстанавливается до красной металлической меди.

Ответ: $C_2H_5OH + CuO \xrightarrow{t} CH_3CHO + Cu + H_2O$

3. уксусный альдегид → уксусная кислота

Уксусный альдегид легко окисляется до уксусной (этановой) кислоты. В качестве примера можно привести качественную реакцию на альдегиды — окисление свежеосажденным гидроксидом меди(II) при нагревании. Голубой осадок $Cu(OH)_2$ превращается в красный осадок оксида меди(I) $Cu_2O$.

Ответ: $CH_3CHO + 2Cu(OH)_2 \xrightarrow{t} CH_3COOH + Cu_2O \downarrow + 2H_2O$

4. уксусная кислота → хлоруксусная кислота

Для получения хлоруксусной кислоты из уксусной проводят реакцию галогенирования по α-углеродному атому (реакция Гелля-Фольгарда-Зелинского). Реакция протекает при действии хлора на уксусную кислоту в присутствии катализатора — красного фосфора.

Ответ: $CH_3COOH + Cl_2 \xrightarrow{P_{красн.}} CH_2ClCOOH + HCl$

5. хлоруксусная кислота → аминоуксусная кислота

Аминоуксусную кислоту (глицин) получают из хлоруксусной кислоты путем реакции с водным раствором аммиака (аммонолиз). Требуется избыток аммиака, так как одна его часть вступает в реакцию нуклеофильного замещения, а другая — нейтрализует образующийся хлороводород.

Ответ: $CH_2ClCOOH + 2NH_3 \rightarrow H_2NCH_2COOH + NH_4Cl$

6. аминоуксусная кислота → дипептид аминоуксусной кислоты

Заключительный этап — реакция поликонденсации, в ходе которой две молекулы аминоуксусной кислоты соединяются с образованием дипептида. Аминогруппа одной молекулы реагирует с карбоксильной группой другой, образуя пептидную связь и молекулу воды.

Ответ: $H_2NCH_2COOH + H_2NCH_2COOH \xrightarrow{t, кат.} H_2NCH_2CONHCH_2COOH + H_2O$

Дано:

Масса таблетки, $m_{табл} = 0,15 \text{ г}$
Массовая доля стеарата магния, $\omega(\text{стеарат магния}) = 1\%$
Массовая доля метилцеллюлозы, $\omega(\text{метилцеллюлоза}) = 1\%$

Перевод в систему СИ:

$m_{табл} = 0,15 \text{ г} = 0,15 \cdot 10^{-3} \text{ кг}$

Найти:

Количество вещества глицина, $n(\text{глицин}) - ?$

Решение:

1. Найдем общую массовую долю вспомогательных веществ в таблетке. Она равна сумме массовых долей стеарата магния и метилцеллюлозы:
$\omega_{всп} = 1\% + 1\% = 2\%$

2. Так как таблетка состоит из глицина и вспомогательных веществ, их суммарная массовая доля равна 100%. Вычислим массовую долю глицина в таблетке:
$\omega(\text{глицин}) = 100\% - \omega_{всп} = 100\% - 2\% = 98\%$

3. Рассчитаем массу чистого глицина в одной таблетке, умножив общую массу таблетки на массовую долю глицина (выраженную в долях от единицы, то есть $98\% = 0,98$):
$m(\text{глицин}) = m_{табл} \cdot \omega(\text{глицин}) = 0,15 \text{ г} \cdot 0,98 = 0,147 \text{ г}$

4. Для расчета количества вещества необходимо знать молярную массу глицина. Химическая формула глицина (аминоуксусной кислоты) — $C_2H_5NO_2$. Рассчитаем его молярную массу ($M$), используя округленные до целых относительные атомные массы элементов: $Ar(C)=12$, $Ar(H)=1$, $Ar(N)=14$, $Ar(O)=16$:
$M(C_2H_5NO_2) = 2 \cdot Ar(C) + 5 \cdot Ar(H) + 1 \cdot Ar(N) + 2 \cdot Ar(O)$
$M(C_2H_5NO_2) = 2 \cdot 12 + 5 \cdot 1 + 14 + 2 \cdot 16 = 24 + 5 + 14 + 32 = 75 \text{ г/моль}$

5. Теперь найдем количество вещества глицина ($n$) по формуле $n = \frac{m}{M}$:
$n(\text{глицин}) = \frac{m(\text{глицин})}{M(C_2H_5NO_2)} = \frac{0,147 \text{ г}}{75 \text{ г/моль}} = 0,00196 \text{ моль}$

Ответ: количество вещества глицина в одной таблетке составляет 0,00196 моль.

Для того чтобы различить растворы глюкозы и белка с помощью одного и того же реактива, необходимо использовать свежеосажденный гидроксид меди(II) ($Cu(OH)_2$). Этот реактив позволяет провести качественные реакции, которые будут иметь разные результаты для глюкозы и белка.

Решение

Опыт проводится следующим образом: в обе пробирки с бесцветными растворами добавляют гидроксид меди(II). Его можно получить непосредственно в пробирках, добавив сначала несколько капель раствора сульфата меди(II) ($CuSO_4$), а затем избыток раствора щелочи, например, гидроксида натрия ($NaOH$). При этом в обеих пробирках образуется осадок голубого цвета — $Cu(OH)_2$.

1. Наблюдения в пробирке с раствором глюкозы ($C_6H_{12}O_6$):

• При комнатной температуре (без нагревания): Глюкоза, как многоатомный спирт, реагирует с гидроксидом меди(II). Голубой осадок $Cu(OH)_2$ растворяется, и образуется прозрачный раствор ярко-синего цвета. Это качественная реакция на многоатомные спирты.

• При нагревании: Глюкоза также содержит альдегидную группу, которая проявляет восстановительные свойства. При нагревании она восстанавливает медь(II) до меди(I). Ярко-синий раствор меняет цвет, и выпадает осадок оксида меди(I) ($Cu_2O$) кирпично-красного цвета.

  Уравнение реакции окисления глюкозы (упрощенное):

  $CH_2OH-(CHOH)_4-CHO + 2Cu(OH)_2 \xrightarrow{t^\circ} CH_2OH-(CHOH)_4-COOH + Cu_2O\downarrow + 2H_2O$

2. Наблюдения в пробирке с раствором белка:

• При комнатной температуре (без нагревания): Белки содержат пептидные связи ($-CO-NH-$). В щелочной среде эти связи образуют с ионами меди(II) комплексное соединение, имеющее характерное фиолетовое окрашивание. Эта качественная реакция называется биуретовой. Таким образом, в пробирке с белком содержимое станет фиолетовым.

• При нагревании: Произойдет тепловая денатурация белка (он свернется, выпадет в виде хлопьев), но цвет не изменится на кирпично-красный, так как альдегидной группы в белках нет.

Таким образом, сравнивая результаты в двух пробирках, можно однозначно определить, где находится глюкоза, а где — белок.

Ответ: Различить растворы глюкозы и белка можно с помощью одного реактива — свежеосажденного гидроксида меди(II) ($Cu(OH)_2$). В пробирке с глюкозой при комнатной температуре образуется ярко-синий раствор, который при нагревании дает кирпично-красный осадок. В пробирке с белком при комнатной температуре наблюдается фиолетовое окрашивание.

Белки, или протеины, — это незаменимые биополимеры, которые выполняют в организме огромное разнообразие жизненно важных функций. Их роль определяется уникальной трехмерной структурой каждой молекулы белка, которая, в свою очередь, зависит от последовательности аминокислот.

Структурная (строительная) функция

Белки являются основным строительным материалом для всех клеток и тканей организма. Они формируют цитоскелет, который поддерживает форму клеток, и входят в состав клеточных мембран. Белок коллаген придает прочность и упругость соединительной ткани (костям, хрящам, сухожилиям), а кератин является основой волос, ногтей, рогов и перьев. Эластин обеспечивает эластичность стенок кровеносных сосудов и связок.

Ответ: Белки выполняют строительную роль, формируя структуру клеток, тканей и организма в целом.

Каталитическая (ферментативная) функция

Все биохимические реакции в организме (пищеварение, дыхание, синтез веществ) протекают при участии ферментов, которые по своей природе являются белками. Ферменты — это биологические катализаторы, они многократно ускоряют реакции, но сами при этом не расходуются. Например, пепсин в желудке расщепляет белки, а амилаза в слюне — крахмал.

Ответ: Белки-ферменты катализируют (ускоряют) все химические процессы, обеспечивая метаболизм и жизнедеятельность.

Транспортная функция

Некоторые белки способны присоединять и переносить различные вещества. Самый известный пример — гемоглобин, белок эритроцитов, который транспортирует кислород от легких к тканям и углекислый газ в обратном направлении. В клеточных мембранах существуют белки-переносчики, которые обеспечивают транспорт ионов, сахаров и аминокислот внутрь клетки и из нее.

Ответ: Белки осуществляют перенос жизненно важных веществ как внутри клеток, так и по всему организму.

Двигательная (моторная) функция

Все виды движения организма и его частей обеспечиваются сократительными белками. Белки актин и миозин отвечают за сокращение мышечных волокон, что лежит в основе ходьбы, бега, дыхательных движений. Движение ресничек и жгутиков у одноклеточных организмов также происходит за счет работы белков.

Ответ: Сократительные белки обеспечивают все формы движения, от мышечных сокращений до внутриклеточного перемещения.

Защитная функция

Белки стоят на страже организма. Антитела (иммуноглобулины) распознают и нейтрализуют чужеродные агенты — бактерии, вирусы, токсины. Белки системы свертывания крови, такие как фибриноген и тромбин, при повреждении сосуда образуют тромб, который останавливает кровотечение.

Ответ: Белки обеспечивают иммунную защиту организма от патогенов и участвуют в процессе свертывания крови.

Регуляторная функция

Многие гормоны, которые регулируют обмен веществ и другие процессы, являются белками. Например, инсулин контролирует уровень глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) отвечает за рост и развитие организма. Белки также могут регулировать активность генов, "включая" и "выключая" их в нужный момент.

Ответ: Белки-гормоны и другие регуляторные белки координируют и контролируют физиологические процессы в организме.

Сигнальная функция

В клеточную мембрану встроены белки-рецепторы, которые способны распознавать и связывать определенные молекулы (например, гормоны или нейромедиаторы). Это взаимодействие запускает цепь событий внутри клетки, являясь сигналом к действию. Таким образом клетки общаются между собой и реагируют на изменения в окружающей среде.

Ответ: Белки-рецепторы принимают сигналы извне и передают их внутрь клетки, обеспечивая клеточную коммуникацию.

Энергетическая функция

Хотя основной источник энергии для организма — это углеводы и жиры, белки также могут им служить. Эта функция становится актуальной при длительном голодании или истощении, когда другие источники энергии исчерпаны. При полном расщеплении 1 грамма белка высвобождается около $17.6$ кДж энергии.

Ответ: Белки могут использоваться как резервный источник энергии для поддержания жизнедеятельности.

Запасающая функция

Некоторые белки служат для запасания аминокислот или других веществ. Например, белок ферритин запасает железо в печени. Овальбумин в яичном белке и казеин в молоке являются запасом питательных веществ для развития зародыша и детеныша млекопитающих соответственно.

Ответ: Белки могут выполнять запасающую функцию, служа резервом аминокислот и других необходимых ионов и молекул.