Номер 146, страница 181 - гдз по химии 10-11 класс задачник Еремин, Дроздов

5.146. Что такое пептидная связь? Какими особенностями она обладает?

Что такое пептидная связь?

Пептидная связь — это разновидность ковалентной амидной связи, которая образуется между двумя молекулами аминокислот. Конкретно, она возникает в результате реакции конденсации между карбоксильной группой ($-\text{COOH}$) одной аминокислоты и аминогруппой ($-\text{NH}_2$) другой аминокислоты. В ходе этой реакции отщепляется молекула воды ($H_2O$), а атомы углерода и азота соединяются, образуя пептидную (или амидную) группу: $-\text{CO}-\text{NH}-$.

Эта связь является основной структурной единицей, соединяющей аминокислотные остатки в пептидах и белках, формируя полипептидную цепь. Общая схема образования дипептида из двух аминокислот выглядит следующим образом:

Здесь $R_1$ и $R_2$ — это боковые цепи (радикалы) аминокислот.

Ответ: Пептидная связь — это ковалентная связь типа $-\text{CO}-\text{NH}-$, образующаяся между аминокислотами при синтезе пептидов и белков в результате реакции конденсации.

Какими особенностями она обладает?

Пептидная связь имеет ряд ключевых особенностей, которые определяют структуру и свойства белков:

• Жесткость и плоскостность (компланарность). Атомы, входящие в состав пептидной группы ($C, O, N, H$), а также два соседних $\alpha$-углеродных атома ($C_\alpha$) лежат в одной плоскости. Это связано с тем, что связь $C-N$ имеет частично двоесвязанный характер из-за делокализации неподеленной электронной пары атома азота (резонанс). Вследствие этого свободное вращение вокруг связи $C-N$ невозможно.
• Способность к цис-транс-изомерии. Из-за жесткости пептидной связи возможны две пространственные конфигурации: транс- и цис-. В транс-конфигурации $\alpha$-углеродные атомы находятся по разные стороны от пептидной связи $C-N$. В цис-конфигурации — по одну сторону. Транс-форма является энергетически более выгодной, так как в ней меньше стерические затруднения между боковыми радикалами аминокислот. Поэтому в белках подавляющее большинство пептидных связей (более 99,5%) находятся в транс-конфигурации.
• Полярность. Пептидная связь полярна. Атом кислорода карбонильной группы несет частичный отрицательный заряд ($\delta^-$), а атом водорода аминогруппы — частичный положительный заряд ($\delta^+$). Это делает пептидную группу способной образовывать водородные связи: карбонильный кислород выступает как акцептор водорода, а группа $N-H$ — как донор. Эта способность имеет фундаментальное значение для формирования вторичных структур белка (α-спиралей и β-листов).
• Длина связи. Длина связи $C-N$ в пептидной группе составляет около $0.133$ нм, что является промежуточным значением между длиной одинарной связи $C-N$ ($0.147$ нм) и двойной связи $C=N$ ($0.128$ нм). Это подтверждает ее частично двойной характер.
• Относительная прочность. Пептидная связь является прочной ковалентной связью, и ее самопроизвольный гидролиз (разрыв с присоединением молекулы воды) протекает очень медленно. В живых организмах этот процесс катализируется специальными ферментами — протеазами (пептидазами).

Ответ: Основными особенностями пептидной связи являются ее плоскостность (компланарность) и жесткость из-за частично двойного характера связи $C-N$, полярность, способность к цис-транс-изомерии (с преобладанием транс-формы) и способность образовывать водородные связи, что критически важно для формирования пространственной структуры белков.